Informație

5.5: Diferite tipuri de macromolecule biologice - Biologie


Acum, că am discutat despre cele patru clase majore de macromolecule biologice (carbohidrați, lipide, proteine ​​și acizi nucleici), să vorbim despre macromolecule în ansamblu. În plus, pot conține hidrogen, oxigen, azot și elemente minore suplimentare.

Esti ceea ce mananci

Un element YouTube a fost exclus din această versiune a textului. O puteți vizualiza online aici: pb.libretexts.org/biom1/?p=160

Compararea macromoleculelor biologice

MacromoleculăFormula de bază, caracteristici cheieMonomerExempleUtilizări
ProteineAminoaciziEnzime, niște hormoniDepozitare; Semnale; Structural; Contractil; Defensivă; Enzimă; Transport; Receptorii
Lipidele

C: H: O

Mai mare de 2: 1 H: O (grup carboxil)

Acizi grași și glicerolUnt, ulei, colesterol, ceară de albineStocare a energiei; Protecţie; Mesageri chimici; Respingeți apa
Carbohidrați

C: H: O

1:2:1

MonozaharideGlucoza, fructoza, amidonul, glicogenul, celulozaStocare a energiei; Structura
Acizi nucleici

CHONP

pentoză, bază azotată, fosfat

NucleotideADN, ARNInformații genetice

Sinteza deshidratării

Majoritatea macromoleculelor sunt realizate din subunități unice sau blocuri de construcții, numite monomeri. Monomerii se combină între ei folosind legături covalente pentru a forma molecule mai mari cunoscute sub numele de polimeri. Procedând astfel, monomerii eliberează molecule de apă ca subproduse. Acest tip de reacție este cunoscut sub numele de sinteza deshidratării, ceea ce înseamnă „a pune cap la cap în timp ce pierdeți apă”.

Într-o reacție de sinteză de deshidratare (Figura 1), hidrogenul unui monomer se combină cu gruparea hidroxil a unui alt monomer, eliberând o moleculă de apă. În același timp, monomerii împart electroni și formează legături covalente. Pe măsură ce se alătură monomeri suplimentari, acest lanț de monomeri care se repetă formează un polimer. Diferite tipuri de monomeri se pot combina în multe configurații, dând naștere unui grup divers de macromolecule. Chiar și un tip de monomer se poate combina într-o varietate de moduri pentru a forma mai mulți polimeri diferiți: de exemplu, monomerii glucozei sunt constituenții amidonului, glicogenului și celulozei.

Hidroliză

Polimerii sunt descompuși în monomeri într-un proces cunoscut sub numele de hidroliză, ceea ce înseamnă „a împărți apa”, o reacție în care se utilizează o moleculă de apă în timpul descompunerii (Figura 2). În timpul acestor reacții, polimerul este împărțit în două componente: o parte câștigă un atom de hidrogen (H +) și cealaltă câștigă o moleculă de hidroxil (OH) dintr-o moleculă de apă divizată.

Deshidratare și reacții de hidroliză sunt catalizate sau „accelerate” de enzime specifice; reacțiile de deshidratare implică formarea de noi legături, care necesită energie, în timp ce reacțiile de hidroliză rup legăturile și eliberează energie. Aceste reacții sunt similare pentru majoritatea macromoleculelor, dar fiecare reacție de monomer și polimer este specifică clasei sale. De exemplu, în corpul nostru, alimentele sunt hidrolizate sau descompuse în molecule mai mici de către enzimele catalitice din sistemul digestiv. Acest lucru permite absorbția ușoară a nutrienților de către celulele din intestin. Fiecare macromoleculă este descompusă de o anumită enzimă. De exemplu, carbohidrații sunt defalcați de amilază, zaharază, lactază sau maltază. Proteinele sunt descompuse de enzimele pepsină și peptidază și de acidul clorhidric. Lipidele sunt descompuse de lipaze. Defalcarea acestor macromolecule oferă energie pentru activitățile celulare.

obiective de invatare

Proteinele, carbohidrații, acizii nucleici și lipidele sunt cele patru clase majore de macromolecule biologice - molecule mari necesare vieții care sunt construite din molecule organice mai mici. Macromoleculele sunt formate din unități unice cunoscute sub numele de monomeri care sunt uniți prin legături covalente pentru a forma polimeri mai mari. Polimerul este mai mult decât suma părților sale: capătă noi caracteristici și conduce la o presiune osmotică mult mai mică decât cea formată din ingredientele sale; acesta este un avantaj important în menținerea condițiilor osmotice celulare. Un monomer se alătură cu un alt monomer cu eliberarea unei molecule de apă, ducând la formarea unei legături covalente. Aceste tipuri de reacții sunt cunoscute sub numele de reacții de deshidratare sau condensare. Când polimerii sunt defalcați în unități mai mici (monomeri), pentru fiecare legătură ruptă de aceste reacții se folosește o moleculă de apă; astfel de reacții sunt cunoscute sub numele de reacții de hidroliză. Reacțiile de deshidratare și hidroliză sunt similare pentru toate macromoleculele, dar fiecare reacție de monomer și polimer este specifică clasei sale. Reacțiile de deshidratare necesită în mod obișnuit o investiție de energie pentru formarea de noi legături, în timp ce reacțiile de hidroliză eliberează de obicei energia prin ruperea legăturilor.


Macromoleculele în biologie: definiție și tipuri

Polimerizarea subunităților mai mici creează molecula foarte mare care se numește macromoleculă. Conceptul este aplicat în biochimie celor patru biopolimeri tradiționali (acizi nucleici, proteine, carbohidrați și lipide), precum și moleculelor nepolimerice cu masă moleculară semnificativă, cum ar fi macrociclurile. Care sunt o moleculă cu un număr mare de atomi și au mai mult de 100 de atomi componenți. Majoritatea polimerilor și multe molecule biochimice sunt macromolecule. Macromoleculele cum ar fi proteinele acidului nucleic (ADN, ARN) și materialele plastice etc.


3.1 | Sinteza macromoleculelor biologice

Până la sfârșitul acestei secțiuni, veți putea:

  • Înțelegeți sinteza macromoleculelor
  • Explicați reacțiile de deshidratare (sau condensare) și hidroliză

După cum ați învățat, macromolecule biologice sunt molecule mari, necesare vieții, care sunt construite din molecule organice mai mici. Există patru clase majore de macromolecule biologice (carbohidrați, lipide, proteine ​​și acizi nucleici) fiecare fiind o componentă celulară importantă și îndeplinește o gamă largă de funcții. Combinate, aceste molecule alcătuiesc majoritatea masei uscate a unei celule (reamintim că apa constituie majoritatea masei sale complete). Macromoleculele biologice sunt organice, adică conțin carbon. În plus, pot conține hidrogen, oxigen, azot și elemente minore suplimentare.

Sinteza deshidratării

Majoritatea macromoleculelor sunt realizate din subunități unice, sau blocuri de construcție, numite monomeri. Monomerii se combină între ei folosind legături covalente pentru a forma molecule mai mari cunoscute sub numele de polimeri. Procedând astfel, monomerii eliberează molecule de apă ca subproduse. Acest tip de reacție este cunoscut sub numele de sinteza deshidratării, ceea ce înseamnă „a pune cap la cap în timp ce pierdeți apă”.

Figura 3.2 În reacția de sinteză de deshidratare descrisă mai sus, două molecule de glucoză sunt legate între ele pentru a forma maltoza dizaharidă. În acest proces, se formează o moleculă de apă.

Într-o reacție de sinteză de deshidratare (Figura 3.2), hidrogenul unui monomer se combină cu gruparea hidroxil a altui monomer, eliberând o moleculă de apă. În același timp, monomerii împart electroni și formează legături covalente. Pe măsură ce se alătură monomeri suplimentari, acest lanț de monomeri care se repetă formează un polimer. Diferite tipuri de monomeri se pot combina în multe configurații, dând naștere unui grup divers de macromolecule. Chiar și un tip de monomer se poate combina într-o varietate de moduri pentru a forma mai mulți polimeri diferiți: de exemplu, monomerii glucozei sunt constituenții amidonului, glicogenului și celulozei.

Hidroliză

Polimerii sunt descompuși în monomeri într-un proces cunoscut sub numele de hidroliză, ceea ce înseamnă „divizarea apei”, o reacție în care se utilizează o moleculă de apă în timpul descompunerii (Figura 3.3). În timpul acestor reacții, polimerul este împărțit în două componente: o parte câștigă un atom de hidrogen (H +) și cealaltă câștigă o moleculă de hidroxil (OH -) dintr-o moleculă de apă divizată.

Figura 3.3 În reacția de hidroliză prezentată aici, maltoza dizaharidică este descompusă pentru a forma doi monomeri de glucoză cu adăugarea unei molecule de apă. Rețineți că această reacție este inversa reacției de sinteză prezentată în Figura 3.2.

Deshidratare și reacții de hidroliză sunt catalizate, sau „accelerate”, de enzime specifice, reacțiile de deshidratare implică formarea de noi legături, care necesită energie, în timp ce reacțiile de hidroliză rup legăturile și eliberează energie. Aceste reacții sunt similare pentru majoritatea macromoleculelor, dar fiecare reacție de monomer și polimer este specifică clasei sale. De exemplu, în corpul nostru, alimentele sunt hidrolizate sau descompuse în molecule mai mici de către enzimele catalitice din sistemul digestiv. Acest lucru permite absorbția ușoară a nutrienților de către celulele din intestin. Fiecare macromoleculă este descompusă de o anumită enzimă. De exemplu, carbohidrații sunt defalcați de amilază, zaharază, lactază sau maltază. Proteinele sunt descompuse de enzimele pepsină și peptidază și de acidul clorhidric. Lipidele sunt descompuse de lipaze. Defalcarea acestor macromolecule oferă energie pentru activitățile celulare.

Vizita acest site (http://openstaxcollege.org/l/hydrolysis) pentru a vedea reprezentări vizuale ale sintezei și hidrolizei deshidratării.


Nucleotide

Acizi nucleici sunt polimerii din nucleotide, care sunt molecule omniprezente care posedă o diversitate structurală considerabilă.
The cele mai comune patru nucleotide sunt:

  • the purină baze: adenină și guanină
  • the pirimidină baze: citozină și uracil

Imagine: & # 8220 Structura monomerilor nucleotidici. & # 8221 de OpenStax College. Licență: CC-BY 3.0

Un acid nucleic se formează atunci când atomii de azot (N9 al purinelor și N1 al pirimidinelor) formează legături cu un zahăr cu cinci atomi de carbon, fie riboză, fie dezoxiriboză. Rețineți că diferența dintre riboză și dezoxiriboză este că zahărul este o 2’deoxiriboză (adică carbonul din poziția 2 ’nu are o grupare hidroxil). În plus față de legătura de zahăr pe nucleotide, unul sau mai mulți atomi de fosfat sunt legați de C3 ’sau C5’ pentru a forma o 3’nucleotidă sau respectiv 5’-nucleotidă.

Animația unei structuri ADN rotative

Cea mai mare parte a nucleotidelor din orice celulă se găsește în formele lor polimerice ADN sau ARN, a cărei funcție principală este stocarea și transferul informațiilor. Poate cel mai cunoscut nucleotid este adenozin trifosfat (ATP), o moleculă care conține adenină, riboză și o grupare trifosfat. Această moleculă este adesea numită „moneda energetică a celulei”, deoarece funcționează ca un purtător de energie.


Carbohidrați

Glucidele sunt macromolecule cu care majoritatea consumatorilor sunt oarecum familiarizați. Pentru a pierde în greutate, unii indivizi aderă la dietele & # 8220low-carb & # 8221. Spre deosebire de aceasta, sportivii au # 8220carb-load & # 8221 înainte de competiții importante pentru a se asigura că au suficientă energie pentru a concura la un nivel înalt. Carbohidrații sunt, de fapt, o parte esențială a dietei noastre, cerealele, fructele și legumele sunt toate surse naturale de carbohidrați. Carbohidrații furnizează energie organismului, în special prin glucoză, un zahăr simplu. Carbohidrații au și alte funcții importante la om, animale și plante.

Carbohidrații pot fi reprezentați prin formula (CH2O)n, Unde n este numărul de atomi de carbon din moleculă. Cu alte cuvinte, raportul dintre carbon și hidrogen la oxigen este de 1: 2: 1 în moleculele de carbohidrați. Glucidele sunt clasificate în trei subtipuri: monozaharide, dizaharide și polizaharide.

Monozaharidele (mono- = & # 8220one & # 8221 sacchar- = & # 8220sweet & # 8221) sunt zaharuri simple, dintre care cel mai frecvent este glucoza. La monozaharide, numărul atomilor de carbon variază de obicei între trei și șase. Majoritatea denumirilor monozaharidice se termină cu sufixul -ose. În funcție de numărul de atomi de carbon din zahăr, aceștia pot fi cunoscuți sub numele de trioze (trei atomi de carbon), pentoze (cinci atomi de carbon) și hexoze (șase atomi de carbon).

Monozaharidele pot exista ca un lanț liniar sau ca molecule în formă de inel în soluții apoase, acestea se găsesc de obicei sub formă de inel.

Formula chimică pentru glucoză este C6H12O6. La majoritatea speciilor vii, glucoza este o sursă importantă de energie. În timpul respirației celulare, energia este eliberată din glucoză și această energie este utilizată pentru a ajuta la producerea adenozin trifosfatului (ATP). Plantele sintetizează glucoza folosind dioxid de carbon și apă prin procesul de fotosinteză, iar glucoza, la rândul ei, este utilizată pentru necesitățile energetice ale plantei. Excesul de glucoză sintetizată este adesea stocat ca amidon care este descompus de alte organisme care se hrănesc cu plante.

Figura 3: Glucoza, galactoza și fructoza sunt monozaharide izomerice, ceea ce înseamnă că au aceeași formulă chimică, dar structuri ușor diferite.

Galactoza (parte a lactozei sau zahărului din lapte) și fructoza (care se găsește în fructe) sunt alte monozaharide obișnuite. Deși glucoza, galactoza și fructoza au toate aceeași formulă chimică (C6H12O6), diferă structural și chimic (și sunt cunoscuți sub numele de izomeri) din cauza aranjamentelor diferite ale atomilor din lanțul de carbon ([Figura 3]).

Dizaharidele (di- = & # 8220două și # 8221) se formează atunci când două monozaharide suferă o reacție de deshidratare (o reacție în care are loc îndepărtarea unei molecule de apă). În timpul acestui proces, gruparea hidroxil (–OH) a unei monozaharide se combină cu un atom de hidrogen al unei alte monozaharide, eliberând o moleculă de apă (H2O) și formând o legătură covalentă între atomi în cele două molecule de zahăr.

Dizaharidele obișnuite includ lactoză, maltoză și zaharoză. Lactoza este o dizaharidă formată din monomerii glucoză și galactoză. Se găsește în mod natural în lapte. Maltoza sau zahărul de malț este o dizaharidă formată dintr-o reacție de deshidratare între două molecule de glucoză. Cea mai comună dizaharidă este zaharoza sau zahărul de masă, care este compus din monomerii glucoză și fructoză.

Un lanț lung de monozaharide legate prin legături covalente este cunoscut sub numele de polizaharidă (poli- = & # 8220many & # 8221). Lanțul poate fi ramificat sau neramificat și poate conține diferite tipuri de monozaharide. Polizaharidele pot fi molecule foarte mari. Amidonul, glicogenul, celuloza și chitina sunt exemple de polizaharide.

Amidonul este forma stocată a zaharurilor în plante și este alcătuit din amiloză și amilopectină (ambii polimeri ai glucozei). Plantele sunt capabile să sintetizeze glucoza, iar excesul de glucoză este stocat ca amidon în diferite părți ale plantelor, inclusiv rădăcini și semințe. Amidonul consumat de animale este descompus în molecule mai mici, cum ar fi glucoza. Celulele pot absorbi apoi glucoza.

Glicogenul este forma de stocare a glucozei la om și la alte vertebrate și este alcătuită din monomeri de glucoză. Glicogenul este echivalentul animal al amidonului și este o moleculă foarte ramificată, de obicei stocată în celulele hepatice și musculare. Ori de câte ori scade nivelul glucozei, glicogenul este descompus pentru a elibera glucoza.

Celuloza este unul dintre cei mai abundenți biopolimeri naturali. Pereții celulari ai plantelor sunt preponderent din celuloză, care oferă suport structural celulei. Lemnul și hârtia sunt în mare parte de natură celulozică. Celuloza este alcătuită din monomeri de glucoză care sunt legați prin legături între anumiți atomi de carbon din molecula de glucoză.

Orice alt monomer de glucoză din celuloză este răsturnat și ambalat strâns ca lanțuri lungi extinse. Acest lucru conferă celulozei rigiditatea și rezistența ridicată la tracțiune - care este atât de importantă pentru celulele vegetale. Celuloza care trece prin sistemul nostru digestiv se numește fibre dietetice. În timp ce legăturile glucoză-glucoză din celuloză nu pot fi descompuse de enzimele digestive umane, erbivorele precum vacile, bivolii și caii sunt capabili să digere iarba bogată în celuloză și să o folosească ca sursă de hrană. La aceste animale, anumite specii de bacterii locuiesc în rumen (parte a sistemului digestiv al erbivorelor) și secretă enzima celulază. Anexa conține, de asemenea, bacterii care descompun celuloza, conferindu-i un rol important în sistemul digestiv al rumegătoarelor. Celulazele pot descompune celuloza în monomeri de glucoză care pot fi folosiți ca sursă de energie de către animal.

Glucidele îndeplinesc alte funcții la diferite animale. Artropodele, precum insectele, păianjenii și crabii, au un schelet exterior, numit exoschelet, care le protejează părțile interne ale corpului. Acest exoschelet este format din macromolecula biologică chitină, care este un carbohidrat azotat. Este fabricat din unități repetate ale unui zahăr modificat care conține azot.

Astfel, prin diferențe de structură moleculară, carbohidrații sunt capabili să îndeplinească funcțiile foarte diferite de stocare a energiei (amidon și glicogen) și de susținere și protecție structurală (celuloză și chitină) ([Figura 4]).

Figura 4: Deși structurile și funcțiile lor diferă, toți glucidele polizaharidice sunt alcătuite din monozaharide și au formula chimică (CH2O) n.

Obezitatea dieteticiană înregistrată este o problemă de sănătate la nivel mondial și multe boli, cum ar fi diabetul și bolile de inimă, devin din ce în ce mai răspândite din cauza obezității. Acesta este unul dintre motivele pentru care dieteticienii înregistrați sunt tot mai căutați pentru sfaturi. Dieteticienii înregistrați ajută la planificarea programelor de hrană și nutriție pentru indivizi în diverse setări. Lucrează adesea cu pacienții din unitățile de îngrijire a sănătății, proiectând planuri nutriționale pentru prevenirea și tratarea bolilor. De exemplu, dieteticienii pot învăța un pacient cu diabet cum să gestioneze nivelul zahărului din sânge consumând tipurile și cantitățile corecte de carbohidrați. Dietiștii pot lucra, de asemenea, în case de bătrâni, școli și cabinete private.

Pentru a deveni un dietetician înregistrat, trebuie să obțineți cel puțin o diplomă de licență în dietetică, nutriție, tehnologie alimentară sau un domeniu conex. În plus, dieteticienii înregistrați trebuie să urmeze un program de stagiu supravegheat și să promoveze un examen național. Cei care urmează cariere în dietetică urmează cursuri de nutriție, chimie, biochimie, biologie, microbiologie și fiziologie umană. Dieteticienii trebuie să devină experți în chimia și funcțiile alimentelor (proteine, carbohidrați și grăsimi).


Introducere

Adesea sunt tratați separat în diferite segmente ale unui curs. De fapt, principiile care guvernează organizarea structurii tridimensionale sunt comune tuturor, așa că le vom considera împreună.

  1. monozaharidă - pentru carbohidrați
  2. nucleotidă - pentru acizi nucleici
  3. aminoacid - pentru proteine

Vom descrie caracteristicile monomerilor reprezentativi și vom vedea cum se unesc monomerii pentru a forma un polimer.

Vom analiza apoi monomerii din fiecare tip major de macromoleculă pentru a vedea ce contribuții structurale specifice provin din fiecare.

Structura tridimensională a fiecărui tip de macromoleculă va fi apoi luată în considerare la mai multe niveluri de organizare.

Vom investiga interacțiunile macromoleculare și modul în care complementaritatea structurală joacă un rol în ele.

Poveștile despre proteine, monozaharide și nucleotide sunt doar variații pe aceeași temă. Deci, va trebui să învățați un singur tipar, apoi să îl aplicați celorlalte sisteme.

Vom încheia această secțiune a cursului cu o analiză a denaturării și renaturării - forțele implicate în pierderea structurii native a unei macromolecule (adică structura sa tridimensională normală) și modul în care structura respectivă, odată pierdută, poate fi recuperată .

Principalul punct al primului segment al acestui material este acesta: UNITĂȚILE DE MONOMERI ALE MACROMOLECULELOR BIOLOGICE AU CAPURI ȘI COZI. Când polimerizează într-o modă cap-coadă, polimerii rezultanți au, de asemenea, capete și cozi.

Aceste macromolecule sunt polare [polare: având capete diferite] deoarece sunt formate prin condensarea cap la coadă a monomerilor polari. Să ne uităm la cele trei clase majore de macromolecule pentru a vedea cum funcționează acest lucru și să începem cu carbohidrații.

Monozaharidele polimerizează pentru a produce polizaharide.

Glucoza este un monozaharid tipic. Are două tipuri importante de grupe funcționale: o grupare carbonil (o aldehidă în glucoză, unele alte zaharuri au în schimb o grupă cetonică.) Grupări hidroxil pe ceilalți atomi de carbon. Aceasta este ceea ce trebuie să știți despre glucoză, nu despre structura sa detaliată.

Glucoza există mai ales în structurile inelare. (5-OH adaugă legătura dublă a oxigenului carbonilic.) Aceasta este așa-numita hemiacetală internă. Inelul se poate închide în oricare dintre două moduri, dând naștere unor forme anomere, -OH în jos (forma alfa) și -OH în sus (forma beta)

Carbonul anomeric (carbonul de care este atașat acest -OH) diferă semnificativ de ceilalți atomi de carbon. (notă: este ușor de ales, deoarece este singurul carbon cu DOUA oxigenă - inel și hidroxil - atașată.)

Carbonii anomerici liberi au reactivitatea chimică a carbonilor carbonilici, deoarece își petrec o parte din timp sub formă de lanț deschis. Ele pot reduce soluțiile alcaline de săruri cuprice. Zaharurile cu carboni anomerici liberi se numesc, prin urmare, zaharuri reducătoare. Restul de carbohidrați constă din carbuni obișnuiți și grupe obișnuite -OH. Ideea este că o monozaharidă poate fi, prin urmare, considerată a avea polaritate, cu un capăt constând din carbon anomeric, iar celălalt capăt constând din restul moleculei.

Monozaharidele se pot polimeriza prin eliminarea elementelor apei

Dacă două grupări hidroxil anomere reacționează (condensare cap la cap) produsul nu are capăt reducător (nu are carbon anomeric liber). Acesta este cazul zaharozei

Deoarece majoritatea monozaharidelor au mai mult de un hidroxil, ramurile sunt posibile și sunt comune. Ramurile au ca rezultat o moleculă mai compactă. Dacă capetele ramurii sunt siturile reactive, mai multe ramuri oferă mai multe situri reactive pe moleculă.

Să ne întoarcem acum la nucleotide și acizi nucleici.

Nucleotidele se polimerizează pentru a produce acizi nucleici.

  1. Fosfat.
  2. Monozaharidă.
    • Riboză (în ribonucleotide)
    • Deoxiriboză, căreia îi lipsește un 2 '-OH (în dezoxiribonucleotide)
    Prezența sau absența 2 '-OH are o semnificație structurală care va fi discutată mai târziu.
  3. O bază.

Fiți conștienți de faptul că uracilul și timina sunt foarte asemănătoare și diferă doar de o grupare metil.

Trebuie să știți care sunt purinele și care sunt pirimidinele și dacă purinele sau pirimidinele au un singur inel. Motivele pentru cunoașterea acestor puncte se referă la modul în care purinele și pirimidinele interacționează în acizi nucleici, pe care le vom acoperi în scurt timp.

Nucleotidele polimerizează prin eliminarea elementelor de apă

  • Un capăt cu un grup 5 'liber (probabil cu fosfat atașat) se numește capătul 5'.
  • Un capăt cu un grup 3 'gratuit, acesta se numește capătul 3'.

Să ne uităm la convențiile pentru scrierea secvențelor de nucleotide în acizi nucleici. Bazele sunt abreviate prin inițialele lor: A, C, G și U sau T. U se găsește în mod normal numai în ARN, iar T se găsește în mod normal doar în ADN. Deci, prezența U vs. T face distincție între ARN și ADN într-o secvență scrisă.

Secvențele sunt scrise cu capătul 5 'în stânga și capătul 3' în dreapta, cu excepția cazului în care este specificat altfel.

Grupurile de fosfați nu sunt de obicei afișate decât dacă scriitorul dorește să atragă atenția asupra lor. Următoarele reprezentări sunt toate echivalente.

(Rețineți că în ultima linie secvența este scrisă în ordine inversă, dar capetele sunt desemnate corespunzător.)

Ramurile sunt posibile în ARN, dar nu și în ADN. ARN are un 2 '-OH, la care ar putea apărea ramificarea, în timp ce ADN-ul nu. Ramificarea este foarte neobișnuită, se știe că apare doar în timpul modificării ARN-ului [„lariatul”], dar nu la orice specie de ARN finită.

Aminoacizii se polimerizează pentru a forma polipeptide sau proteine.

Aminoacizii naturali sunt activi din punct de vedere optic, deoarece au patru grupuri diferite atașate la un singur carbon (glicina este o excepție, având doi hidrogeni) și au configurația L.

Grupele R ale aminoacizilor oferă o bază pentru clasificarea aminoacizilor. Există multe modalități de clasificare a aminoacizilor, dar o modalitate foarte utilă se bazează pe cât de bine sau slab interacționează grupul R cu apa

  1. Prima clasă este grupările R hidrofobe care pot fi alifatice (cum ar fi gruparea metil a alaninei) sau aromatice (cum ar fi gruparea fenil a fenilalaninei).
  2. A doua clasă este grupările R hidrofile care pot conține grupuri funcționale polare neutre (cum ar fi -OH de serină) sau ionizabile (cum ar fi -COOH de aspartat).

Aminoacizii se polimerizează prin eliminarea elementelor de apă

  • Un capăt cu o grupare amino liberă se numește amino terminal sau N-terminal.
  • Un capăt cu o grupare carboxil liberă se numește terminal carboxil sau terminal C.

Convenții pentru scrierea secvențelor de aminoacizi.

Abrevierile pentru aminoacizi sunt utilizate de obicei majoritatea abrevierilor din trei litere sunt de la sine înțelese, cum ar fi gl pentru glicină, asp pentru aspartat etc.

Există, de asemenea, un sistem de abrevieri dintr-o literă, care devine din ce în ce mai frecvent. Multe dintre abrevierile dintr-o literă sunt simple, de exemplu: G = glicină L = leucină H = histidină

Alții necesită puțină imaginație pentru a justifica: F = fenilalanină („ph” sună ca „F”). Y = tirozină (T a fost folosit pentru treonină, așa că ne mulțumim cu a doua literă din nume). D = aspartat (D este a patra literă din alfabet, iar aspartatul are patru atomi de carbon).

Altele sunt destul de greu de justificat: W = triptofan (jumătatea inferioară a celor două inele aromatice arată ca un „W”). K = lizină (dacă vă puteți gândi la una bună pentru aceasta, anunțați-ne!)

Întrebare: Ce crezi că reprezintă „Q”?

Trebuie să știți că acest lucru devine din ce în ce mai frecvent utilizat și ar trebui să aveți mentalitatea de a-l ridica pe măsură ce sunteți expus la el, mai degrabă decât a rezista.

Secvențele sunt scrise cu terminalul N la stânga și terminalul C la dreapta.

Deși grupările R ale unor aminoacizi conțin grupe amino și carboxil, nu apar polipeptide ramificate sau proteine.

Secvența unităților monomerice dintr-o macromoleculă se numește STRUCTURA PRIMARĂ a acelei macromolecule. Fiecare macromoleculă specifică are o structură primară unică.

Aceasta concluzionează examinarea relației dintre structurile polimerilor biologici și subunitățile lor de monomeri. Biosinteza acestor macromolecule va fi tratată în prelegeri ulterioare. Să începem acum să investigăm formele tridimensionale ale acestor macromolecule în soluție și forțele responsabile de aceste forme. Se pare că

REPETAREA REGULARĂ A UNITĂȚILOR DE MONOMER CARE AU ACEEAȘI MĂRIME ȘI ACELEAȘI UNGHIURI DE LEGĂTURI conduc la polimeri helicoidali (SPIRALI).

DACĂ ACELE ELICIUNI POT FI STABILIZATE DE INTERACȚIUNI INTRA SAU INTERMOLECULARE, VOR PERSISTA ÎN SOLUȚIE ȘI VOR FI DISPONIBILE CA ELEMENTE DE STRUCTURI MACROMOLECULARE MAI COMPLICATE.

Ce este o helix? O structură elicoidală constă din unități repetate care se află pe peretele unui cilindru, astfel încât structura să fie suprapusă pe sine dacă este deplasată de-a lungul axei cilindrului.

O spirală arată ca o spirală sau un șurub. Un zig-zag este o spirală degenerată.

Helicii pot fi dreptaci sau stângaci. Diferența dintre cele două este că:

Helicile sau șuruburile dreptaci avansează (se îndepărtează) dacă sunt rotite în sensul acelor de ceasornic. Exemple: șurub standard, șurub, capac de borcan. Elice sau șuruburi stângaci avansează (se îndepărtează) dacă sunt rotite în sens invers acelor de ceasornic. Exemplu: niște piulițe auto.

Organizarea elicoidală este un exemplu de structură secundară. Aceste conformații elicoidale ale macromoleculelor persistă în soluție numai dacă sunt stabilizate. Ce ar putea realiza această stabilizare?

Helicile biologice stabile sunt menținute de obicei prin legături de hidrogen.

Helice în carbohidrați.

Amidonul (amiloza) exemplifică această structură.

Helixul de amidon nu este foarte stabil în absența altor interacțiuni (iodul, care formează un complex violet cu amidon, a stabilizat helixul de amidon) și adoptă în mod obișnuit o conformație aleatorie a bobinei în soluție.

În schimb, secvențele beta (1 - & gt 4) favorizează structurile liniare. Celuloza exemplifică această structură.

Celuloza este un helix degenerat format din unități de glucoză în orientare alternativă stabilizată prin legături de hidrogen intracaten. Lanțurile de celuloză situate unul lângă altul pot forma foi stabilizate prin legături de hidrogen între lanțuri.

Helice în acizi nucleici.

Bazele de purină și pirimidină ale acizilor nucleici sunt inele aromatice. Aceste inele au tendința de a se stivui ca niște clătite, dar ușor decalate, astfel încât să urmeze helixul. Stivele de baze sunt la rândul lor stabilizate prin interacțiuni hidrofobe și prin forțe van der Waals între norii pi de electroni de deasupra și dedesubtul inelelor aromatice.

În aceste spirale bazele sunt orientate spre interior, spre axa spiralei, iar fosfații de zahăr sunt orientați spre exterior, departe de axa spiralei.

Purinele și pirimidinele pot forma perechi de baze legate în mod specific de hidrogen. Să vedem cum se formează aceste legături de hidrogen. Guanina și citozina pot forma o pereche de baze care măsoară 1,08 nm și care conține trei legături de hidrogen. Adenina și timina (sau uracilul) pot forma o pereche de baze care măsoară 1,08 nm și care conține două legături de hidrogen.

Perechile de bază de această dimensiune se potrivesc perfect într-o helică dublă.

Acesta este așa-numitul model de asociere a bazelor Watson-Crick.

Elice duble bogate în perechi GC sunt mai stabile decât cele bogate în perechi AT (sau AU) deoarece perechile GC au mai multe legături de hidrogen

Acum, împerecherea specifică a bazelor AT (sau AU) și GC poate avea loc numai dacă lungimile acidului nucleic din helica dublă constau din secvențe complementare de baze. A trebuie să fie întotdeauna opus T (sau U). G trebuie să fie întotdeauna opus C. Iată un eșantion de două secvențe complementare.

Majoritatea ADN-ului și a unor secvențe de ARN au această complementaritate și formează dubla helix. Este important de menționat, totuși, că secvențele complementare care formează o helică dublă au polaritate opusă. Cele două lanțuri rulează în direcții opuse:

Acesta este descris ca un aranjament antiparalel. Acest aranjament permite celor două lanțuri să se potrivească mai bine decât dacă ar alerga în aceeași direcție (aranjament paralel).

Consecințele complementarității.

În orice structură elicoidală dublă, cantitatea de A este egală cu cantitatea de T (sau U), iar cantitatea de G este egală cu cantitatea de C. - numărați A. T-urile, G-urile și C-urile din această sau orice altă secvență pereche arbitrară pentru a vă demonstra acest lucru.

Deoarece ADN-ul este de obicei catenar dublu, în timp ce ARN-ul nu, în ADN A = T și G = C, în timp ce în ARN A nu este egal cu U și G nu este egal cu C.

Trei tipuri majore de dublă helix apar în acizii nucleici. Aceste trei structuri au un aspect izbitor și evident diferit. Ați putea vedea diferența dacă ar fi nefocalizată și ați putea simți diferențele în întuneric. Acest lucru este extrem de important, pentru că ASA POATE UN ENZIM! Cum ar fi enzimele care controlează expresia informațiilor genetice.

ADN-ul există de obicei sub forma unei spirale B. Caracteristicile sale: Dreptaci și are 10 reziduuri de nucleotide pe tură. Planul bazelor este aproape perpendicular pe axa elicei. Există o canelură majoră proeminentă și o canelură minoră. Helixul B poate fi stabilizat de apă legată care se potrivește perfect în canelura minoră.

ARN bicatenar și ADN-ARN hibrizi (de asemenea, ADN cu umiditate scăzută) există sub forma unei spirale A. Caracteristicile sale: Dreptaci și are 11 reziduuri de nucleotide pe tură. Planul bazelor este înclinat față de axa elicei. Șanțul minor este mai mare decât în ​​ADN-ul B.

ARN-ul este incompatibil cu un helix B, deoarece 2 '-OH de ARN ar fi împiedicat steric. (Nu există 2 '-OH în ADN.) Acesta este un factor stabilizator pe care ar trebui să-l cunoașteți.

Segmentele de ADN constând din perechi alternative de purină și pirimidină (PuPy) n pot forma o helix Z. Caracteristicile sale: stângaci (acest lucru i-a surprins pe descoperitori) și are 12 reziduuri (6 dimeri PuPy) pe rând. O singură canelură. Grupurile de fosfați se află pe o linie în zig-zag, ceea ce dă naștere numelui Z-ADN.

Legătura dintre dezoxiriboză și purină are o conformație diferită în ADN-Z în comparație cu ADN-A sau ADN-B. ADN-ul Z este stabilizat dacă conține reziduuri modificate (metilate) de citozină. Acestea apar în mod natural.

Forma detaliată a helixului determină interacțiunile în care se poate angaja. Geometria canelurilor este importantă pentru a permite sau preveni accesul la baze. Topografia suprafeței helixului formează site-uri de atașament pentru diferite enzime sensibile la diferențele dintre tipurile de helix. Vom vedea câteva exemple detaliate ale acestui lucru mai târziu.

Triplexul ADN (tripla helix):

Începeți prin a vă imagina o helix B-ADN. Este posibil, în anumite circumstanțe, să adăugați o a treia helică care o fixează în canelura majoră.

Un triplex se poate forma NUMAI dacă un fir al helixului B original este purinele (A și G) [de ce trebuie să cunoașteți purinele din pirimidine] și regiunea corespunzătoare a celuilalt fir este toate pirimidinele. Regiuni de ADN cu aceste caracteristici se găsesc în regiunile de control pentru gene, iar formarea triplex Împiedică EXPRIMAREA GENEI.

Triplexul este stabilizat prin legături H în modelul neobișnuit de asociere a bazelor Hoogsteen prezentat în diapozitiv (împreună cu asocierea standard a bazelor Watson-Crick).

Existența acestei structuri era cunoscută de 20 de ani, dar nimeni nu știa ce să facă din ea. Acum, recunoscând faptul că apare în mod natural în regiunile de control al genelor, el primește o mare atenție în literatura de cercetare.

În prezent, sunt sintetizate medicamente oligonucleotidice artificiale care formează triplexuri cu secvențe specifice de ADN natural. Se dezvoltă alte medicamente care stabilizează triplexurile naturale sau artificiale. Acestea sunt promițătoare ca agenți antitumorali și antibacterieni, precum și agenți potențiali pentru a modifica activitatea enzimei prin controlul sintezei enzimatice. Este prea nou pentru a fi inclus chiar și în cel mai modern text, dar veți vedea din ce în ce mai mult în viitorul apropiat. Fiți conștienți de această structură, aflați unde se găsește în genă (la regiunile de control) și efectul acesteia asupra expresiei genetice și că face obiectul unor investigații clinice promițătoare.

Helice în proteine.

  1. planar
  2. nu este liber să se rotească
  3. mai stabil în configurația trans decât în ​​cis

Aceste caracteristici restricționează formele tridimensionale ale proteinelor, deoarece acestea trebuie să fie acomodate de orice structură stabilă.

A doua proprietate majoră a legăturii peptidice este că atomii legăturii peptidice pot forma legături de hidrogen.

Acum să ne uităm la unele dintre structurile care acceptă restricțiile impuse de legătura peptidică. Primul este alfa-helix. Alfa-helixul este o componentă structurală majoră a proteinelor. Factorii stabilizatori includ: Se formează toate legăturile de hidrogen posibile între grupările peptidice C = O și N-H din coloana vertebrală. Legăturile de hidrogen sunt toate intracatenare, între diferite părți ale aceluiași lanț. Deși o singură legătură de hidrogen este slabă, cooperarea multor legături de hidrogen se poate stabiliza puternic. Helicele alfa trebuie să aibă o lungime minimă pentru a fi stabile (deci vor exista suficiente legături de hidrogen). Toate legăturile peptidice sunt trans și plane. Deci, în cazul în care grupările R ale aminoacizilor nu se resping reciproc, este favorizată formarea helixului. Încărcarea electrică netă trebuie să fie zero sau mică (încărcările cu același semn se resping). Grupurile R adiacente trebuie să fie mici, pentru a evita repulsia sterică.

Factorii destabilizatori includ: grupurile R care se resping favorizează conformații extinse în locul helixului. Exemplele includ încărcarea electrică netă mare și grupurile R voluminoase adiacente. Proline este incompatibil cu alfa-helix. Inelul format de grupul R restricționează rotația unei legături care altfel ar fi liberă să se rotească. Rotația restricționată împiedică înfășurarea lanțului polipeptidic într-o alfa-helix. Apariția prolinei termină în mod necesar sau îndoaie regiunile alfa-elicoidale din proteine.

Apariția alfa-helix. O componentă a proteinelor globulare tipice. O componentă a unor proteine ​​fibroase, cum ar fi alfa-cheratina.

Alfa-keratina are o rezistență ridicată la tracțiune, așa cum a fost observat pentru prima dată de Rapunzel. Se găsește în păr, pene, corn, forța fizică și elasticitatea părului îl fac util în baliste, onager etc.

Foaia beta-plisată este a doua componentă structurală majoră a proteinelor.

Foaia beta-plisată seamănă cu celuloza prin faptul că ambele constau din lanțuri extinse - spirale degenerate - situate unul lângă altul și hidrogen legat unul de celălalt.

Lanțurile polipeptidice ale unei foi beta-plisate pot fi aranjate în două moduri: paralel (care rulează în aceeași direcție) sau antiparalel (care rulează în direcții opuse). O vedere laterală arată pliurile.

Factorii de stabilizare pentru foaia plisată seamănă cu cei pentru alfa-helix. Toate legăturile de hidrogen posibile dintre grupările peptidice C = O și N-H din coloana vertebrală sunt formate. Legăturile de hidrogen de aici sunt toate între lanțuri, spre deosebire de cele ale alfa-helix. Toate legăturile peptidice sunt trans și plane. Grupurile R mici împiedică destabilizarea sterică. Grupurile R mari se destabilizează din cauza aglomerării.

Foile se pot stiva una peste alta, cu grupări R interdigitante ale aminoacizilor.

Apariția foii cu pliuri beta. O componentă a 80% din toate proteinele globulare. În unele proteine ​​fibroase. Tulpini de ou de anumite molii. Câteva fibroase de mătase.

Colagenul are o structură neobișnuită. Se compune din trei lanțuri polipeptidice într-o triplă helix. Aceasta este structura: Trei spirale extinse de un tip numit helice de poliprolină II (deoarece poliprolina poate lua această formă) hidrogen legat unul de celălalt (între lanțuri) nu se formează legături de hidrogen intracaten, deoarece fiecare spirală este prea extinsă, iar legăturile de hidrogen nu pot ajunge de la una nivelul helixului în sus sau în jos la nivelul următor plasat la colțurile unui triunghi.

Întregul ansamblu este răsucit într-un superhelix.

Stabilitatea triplului helix de colagen se datorează compoziției și secvenței sale neobișnuite de aminoacizi. O treime din resturile de aminoacizi este glicină, iar resturile de glicil sunt distanțate uniform: (Gly X Y) n, unde X și Y sunt alți aminoacizi este secvența de aminoacizi a colagenului. Aceasta plasează un reziduu de glicil în fiecare poziție în care lanțul se află în interiorul triplului helix. Nu ar fi loc pentru o grupare R voluminoasă în această poziție (grupa R a glicinei este H).Conținutul ridicat de glicină (cu grupul său mic R) ar permite altfel prea multă libertate conformațională și ar favoriza o bobină aleatorie.

Prolina și hidroxiprolina conțin împreună o treime din resturile totale de aminoacizi, iar Gly Pro Hypro este o secvență obișnuită. Inflexibilitatea relativă a reziduurilor de prolil și hidroxiprolil rigidizează lanțurile. Conținutul ridicat (prolină și hidroxiprolină) împiedică formarea unei alfa-helix.

Colagenul apare în țesuturile dure, inelastice, precum tendonul. Helixul de colagen este deja complet extins. Spre deosebire de alfa-helix, nu se poate întinde tendonul nu ar trebui să se întindă sub sarcină grea.

Colagenul este cea mai abundentă proteină din organism, din fericire defectele de colagen sunt rare.

Următorul nivel de organizare macromoleculară este

Structura terțiară este aranjamentul tridimensional al regiunilor elicoidale și nehelicoidale ale macromoleculelor. Să ne uităm mai întâi la

Structura terțiară a acizilor nucleici.

Superhelicitatea introduce tulpina în moleculă. (Gândiți-vă să țineți un arc elicoidal de cele două capete și să-l răsuciți pentru a-l derula este nevoie de efort pentru a introduce această tulpină) Tulpina de superhelicitate poate fi ameliorată formând o super-bobină. Fenomenul identic apare în cablurile retractabile ale căștilor telefonice atunci când acestea sunt răsucite. Se spune că ADN-ul circular răsucit este supraînfășurat. Superbobina este mai compactă. Este pregătit să fie derulat, un pas necesar în sinteza ADN-ului și ARN-ului.

ARN - majoritatea ARN-ului este monocatenar, dar conține regiuni de auto-complementaritate.

Acest lucru este exemplificat prin ARNt de drojdie. Există patru regiuni în care firul este complementar unei alte secvențe din sine. Aceste regiuni sunt antiparalele, îndeplinind condițiile pentru formarea stabilă a helixului dublu. Cristalografia cu raze X arată că structura tridimensională a ARNt conține regiunile elicoidale duble așteptate.

Moleculele mari de ARN au regiuni extinse de auto-complementaritate și se presupune că formează structuri tridimensionale complexe în mod spontan.

Structura terțiară în proteine

Grupurile R hidrofobe, ca și în leucina și fenilalanina, se orientează în mod normal spre interior, departe de apă sau de substanțele solide polare.

Grupurile R polare sau ionizate, ca în glutamină sau arginină, se orientează spre exterior pentru a contacta mediul apos.

Unii aminoacizi, cum ar fi glicina, pot fi cazați în medii apoase sau neapoase.

Regulile solubilității și tendința de formare a structurii secundare determină modul în care lanțul se pliază spontan în structura sa finală.

Forțe de stabilizare a structurii terțiare proteice. Interacțiuni hidrofobe - tendința grupurilor nepolare de a se grupa pentru a exclude apa. Legarea hidrogenului, ca parte a oricărei structuri secundare, precum și a altor legături de hidrogen. Interacțiuni ionice - atracție între diferitele sarcini electrice ale grupurilor R ionizate. Poduri disulfurice între reziduurile de cisteinil. Grupul R al cisteinei este -CH2-SH. Grupările -SH (sulfhidril) se pot oxida spontan pentru a forma disulfuri (-S-S-).

R-CH 2 -SH + R'-CH 2 -SH + O 2 = R-CH 2 -S-S-CH2-R '+ H 2 O 2

(În condiții de reducere, o punte disulfură poate fi clivată pentru a regenera grupele -SH.)

Puntea disulfură este o legătură covalentă. Acesta leagă puternic regiunile lanțului polipeptidic care ar putea fi îndepărtate în secvența primară. Se formează după plierea terțiară, deci se stabilizează, dar nu determină structura terțiară.

Proteinele globulare sunt de obicei organizate în unul sau mai multe modele compacte numite domenii.

Acest concept de domenii este important. În general, se referă la o regiune a unei proteine. Dar se pare că, analizând proteine ​​după proteine, anumite teme structurale se repetă, deseori, dar nu întotdeauna în proteinele care au funcții biologice similare. Acest fenomen al structurilor care se repetă este în concordanță cu noțiunea că proteinele sunt înrudite genetic și că ele au apărut una de la alta sau de la un strămoș comun. Privind secvențele de aminoacizi, uneori există omologii evidente și ai putea prezice că structurile tridimensionale ar fi similare. Dar uneori structurile tridimensionale practic identice nu au deloc similitudini de secvență!

Domeniul fasciculului cu patru helice este un model comun în proteinele globulare. Helicile situate unul lângă altul pot interacționa favorabil dacă proprietățile punctelor de contact sunt complementare. Aminoacizii hidrofobi (cum ar fi leucina) la punctele de contact și aminoacizii încărcați opus de-a lungul marginilor vor favoriza interacțiunea. Dacă axele helixului sunt ușor înclinate (18 grade), grupurile R se vor interdigita perfect de-a lungul a 6 rotiri ale helixului. Seturile de patru spirale produc structuri stabile cu interacțiuni simetrice, echivalente. Interesant este că pachetele cu patru spirale diverg la un capăt, oferind o cavitate în care se pot lega ionii.

Structurile All-beta cuprind domenii din multe proteine ​​globulare. Foile cu pliuri beta se îndoaie pe ele însele pentru a forma structuri asemănătoare butoiului. O parte a moleculei de imunoglobulină exemplifică acest lucru. Interiorul beta-butoaielor servește în unele proteine ​​ca site-uri de legare pentru molecule hidrofobe, cum ar fi retinolul, un derivat al vitaminei A. Ceea ce împiedică aceste proteine ​​să formeze plăci beta infinit de mari nu este clar.

Acum să analizăm structurile combinate alfa / beta. Domeniile beta / alfa 8 se găsesc într-o varietate de proteine ​​care nu au o relație funcțională evidentă. Acestea constau dintr-un butoi beta înconjurat de o roată de helice alfa. Exemple Triose fosfat izomeraza. Domeniul 1 al piruvat kinazei.

Apare și foaia beta înconjurată de helice alfa. Aceasta este o variantă a temei structurii beta în interior și alfa-helix în exterior. Exemple Domeniul lactat dehidrogenază Domeniul 2 fosfoglicerat kinază

Acum, că suntem familiarizați cu structurile macromoleculelor cu lanț unic, suntem în măsură să analizăm unele dintre interacțiunile macromoleculelor cu alte macromolecule și cu molecule mai mici.

Interacțiuni macromoleculare care implică proteine.

    Asocierea este specifică.
  1. Este implicat un număr limitat de subunități.
    • Oligo = mai multe mer = corp sau subunitate.
    • 2 (dimer) și 4 (tetramer) sunt cele mai frecvente, dar apar alte agregate, cum ar fi trimeri, pentameri etc.
  2. Subunitățile pot fi identice sau pot fi diferite.
  3. Interacțiunea subunității este în întregime noncovalentă între regiunile complementare de pe suprafața subunității.
    • Regiunile hidrofobe pot interacționa.
    • Poate apărea legătura de hidrogen.
    • Poate fi implicată atracția electrostatică (ionică).

Dacă există legături covalente (cum ar fi punțile disulfură) atunci structura nu este considerată cuaternară. La proteinele cu structură cuaternară, subunitățile dezagregate sunt în general biologic inactive.

  • Hemoglobina este compusă din patru subunități de două tipuri, alfa și beta. Este reprezentat ca alfa 2 beta 2.
  • Triosa fosfat izomeraza este un dimer de subunități identice.

Structura cuaternară din proteine ​​este cel mai complicat grad de organizare considerat a fi o singură moleculă. Nivelurile superioare de organizare sunt complexele multimoleculare.

Incorporarea componentelor neproteice în proteine

  1. Proteinele simple constau numai din polipeptidă.
  2. Proteinele conjugate conțin, de asemenea, o porțiune neproteică care joacă frecvent un rol în funcția biologică.
    • Poate participa direct la funcție.
    • Poate influența forma proteinei.

Multe tipuri diferite de compuși se găsesc în proteinele conjugate. Câteva exemple sunt: ​​Heme Lipide Carbohidrat Ioni metalici Fosfat

Nomenclatură: cuvântul „conjugat” provine din latină, cum = cu și jugum = jug. Porțiunile proteice și nonproteice sunt unite între ele (cum ar fi boii) pentru a lucra împreună. Apoproteina = proteina fără componenta sa neproteică. Grupul protetic = porțiunea neproteică singură. Proteina conjugată = grupa apoproteină + protetică.

Metaloproteine

Uneori, alți compuși organici sau anorganici împart metalele cu proteinele.

Ionii de sulf participă la formarea centrelor de fier-sulf ale redoxinelor.

  1. parțial printr-una dintre legăturile de coordonare rămase.
  2. parțial prin fragmentul organic.

Lipoproteine

Lipoproteinele seamănă în unele privințe cu micelele. Structura lipoproteinelor include de obicei următoarele caracteristici. Suprafața lor exterioară este acoperită cu lipide polare, cu proteine ​​amestecate. Interiorul lor este o regiune de lipide neutre orientate aleatoriu.

Lipoproteinele sunt de obicei mult mai mari decât două molecule. Rolul lipidei polare și al proteinei la suprafață este de a solubiliza interiorul lipidelor neutre. Proteinele interacționează cu lipidele lipoproteinelor prin helice amfipatice. Regiunile alfa-elicoidale ale apolipoproteinelor au aminoacizi polari pe o suprafață, iar cei nepolari pe suprafața opusă. Helixul se află la suprafața structurii, cu grupurile polare orientate spre exterior, iar grupurile nepolare îngropate în lipidă. (Reamintim domeniile fasciculului cu patru spirale ale proteinelor, în care contactele dintre spirale implicau reziduuri hidrofobe la punctele de contact.)

  1. Concentrațiile de lipoproteine ​​cresc în infecție. Acest lucru are un efect protector. (NEJM 30/06/92)
    • Ele leagă endotoxinele bacteriene.
    • Aceștia leagă și neutralizează o mare varietate de viruși.
  2. Cuprul, transferrina și alte proteine ​​se leagă de HDL, făcându-l mai eficient în prevenirea oxidării LDL, protejând astfel împotriva aterosclerozei. (PNAS 1992, p. 6993)

Proteinele de membrană sunt asemănătoare lipoproteinelor prin faptul că au aminoacizi nepolari în locații strategice pentru a permite interacțiunea cu lipida de membrană. Proteinele suprafeței membranei pot fi structurate ca apoproteinele lipoproteinelor, cu helice amfipatice.

Unele proteine ​​de membrană traversează membrana. Regiunea proteinei care este complet scufundată în membrană ar trebui să fie în întregime din aminoacizi hidrofobi. Un motiv structural comun pentru a realiza acest lucru este o alfa-helix constând din cel puțin 22 de grupări aminoacil hidrofobe. Acest lucru face ca o helix alfa să fie suficient de lungă pentru a se întinde pe o membrană. În matricile de spirale cu membrană, spiralele din interiorul matricei ar putea fi mai scurte.

Problema prolinei în "helice transmembranare:" În cea mai mare parte găsești reziduuri hidrofobe în helice transmembranare, iar lungimea lor este aproximativ corectă, în jur de 24 de reziduuri. Mai găsești și PROLINE. Acest lucru este foarte frecvent. Încălcă interdicția împotriva prolinei din helix? Probabil ca nu. Opinia actuală a chimiștilor calificați în proteine ​​este că, atunci când vom stabili în cele din urmă structurile exacte ale acestor molecule, vom găsi cotul așteptat în helix la fiecare reziduu de P și că se va dovedi a fi important în funcția biologică a proteinei.

Glicoproteinele sunt proteine ​​cu grupe protetice cu carbohidrați.

  1. Poate fi legată de N (tip I) N-acetilglucozamină (un zahăr cu o grupare amino acetilată în locul unei grupări hidroxil) la capătul reducător al unui lanț de carbohidrați este legat de azotul amidic al reziduului de asparagină. Reziduul de asparagină trebuie să fie în secvența, Asn X Thr (sau Ser), unde X este orice reziduu de aminoacizi. Această secvență specifică se numește secvență. Nici o altă asparagină nu va face.
  2. Poate fi legat de O (tip II): Aici capătul reducător al unui lanț de carbohidrați (de obicei reziduul de N-acetilglucozamină) este legat de hidroxilul unui rest seril sau treonil.
  3. Poate fi legat de O (tip III): în acest caz Capătul reducător al unui lanț de carbohidrați (de obicei N-acetilgalactozamină) este legat de hidroxilul unui reziduu hidroxilizil din colagen. (Hidroxilizina este fabricată din lizină în colagen după ce colagenul a fost sintetizat.)

Glicoproteinele au două tipuri majore de funcții.

Prima este recunoașterea: grupurile protetice cu carbohidrați servesc ca situri antigenice (de exemplu, substanțele grupelor sanguine sunt grupuri protetice cu carbohidrați), semnale de sortare intracelulare (6-fosfat de manoză legat de o proteină nou sintetizată îl trimite la lizozomi) etc.

Sau pot fi componente structurale ale organismului: de exemplu, proteoglicanii cartilajului. Nucleul central este o polizaharidă numită acid hialuronic. Multe ramuri glicoproteice sunt atașate la acidul hialuronic noncovalent. Fiecare ramură este o glicoproteină (proteină de bază) cu multe lanțuri de carbohidrați (sulfat de condroitină - alternând galactozamină și galactoză - și sulfat de keratan - alternând glucozamină și galactoză) atașat covalent (xiloză beta- & gt O-ser). Atașarea proteinei de bază la acidul hialuronic este mediată de o proteină numită proteină de legătură.

Am văzut acum interacțiuni între proteine ​​și ioni metalici, lipide și carbohidrați. Să apelăm acum la

Interacțiuni între proteine ​​și acizi nucleici.

Motivul degetului de zinc

Zn complexat la His și / sau Cys menține structura domeniului. Spre deosebire de o punte -S-S-, complexul Zn nu va fi rupt prin reducerea condițiilor din celulă. Spre deosebire de Cu sau Fe, Zn nu participă la reacții de oxidare-reducere care ar putea genera radicali liberi care ar putea deteriora acizii nucleici.

Alte resturi de aminoacil din buclă sunt implicate în legarea la nucleotide specifice ale acidului nucleic sau ajută la menținerea structurii pliate a domeniului.

Degetele de zinc apar în proteine ​​apar în matrice tandem. Acestea sunt unite cu degetele din zinc din apropiere prin regiuni scurte de legătură ale peptidei. Acestea sunt distanțate pentru a se încadra în canelura principală a ADN-ului, cu bazele elicoidelor alfa în jos în caneluri, iar buclele beta atingând helica dublă.

Fermoarul leucinei

O proteină concepută pentru a se lega la un astfel de loc ar putea fi, de asemenea, simetrică, ceea ce ar putea fi realizat dacă proteina ar fi un dimer cap la cap.

O clasă de proteine ​​de legare a ADN-ului pare să formeze astfel de dimeri prin alfa-helice cu reziduuri de leucil distanțate în mod regulat de-a lungul unei margini. Se consideră că interacțiunea dintre unitățile de monomeri proteici se face prin reziduuri de leucil de-a lungul marginilor helicilor amfipatice, cam ca pachetul cu 4 spirale, dar cu doar două spirale.

Inițial s-a crezut că reziduurile de leucil au fost interdigitate (de unde și numele, „fermoar de leucină”), dar acum se crede că se confruntă (realitatea sub formă de cristalografie cu raze X lovește din nou). În orice caz, dimerul simetric se leagă de regiunea simetrică a ADN-ului prin domenii speciale de legare.

Motivul helix-turn-helix

O proteină dimerică poate avea un motiv helix-turn-helix în fiecare subunitate și, dacă unitățile monomerice sunt identice, se poate recunoaște și lega la structurile ADN simetrice.

Denaturarea este pierderea structurii tridimensionale a unei proteine ​​sau a ADN-ului. Structura tridimensională „normală” se numește starea nativă.

  1. ADN-ul dublu catenar trebuie să se despartă pentru a se replica și pentru sinteza ARN.
  2. Proteinele trebuie degradate în anumite circumstanțe.
    • Pentru a pune capăt acțiunii lor biologice (de exemplu, enzime).
    • Pentru a elibera aminoacizi (de exemplu, pentru gluconeogeneză în timpul foametei).
  1. Legătură de hidrogen
  2. Interacțiune hidrofobă
  3. Interacțiunea electrostatică
  4. Disulfid punte (în proteine)

Rețineți că în denaturare nu este implicată nicio ruptură în lanțul polimeric (întreruperea structurii primare).

Agenții denaturatori perturbă factorii stabilizatori.

    Agenți care întrerup legarea hidrogenului:

Căldura - agitație termică (vibrații etc.) - va denatura proteinele sau acizii nucleici. Denaturarea termică a ADN-ului se numește topire deoarece tranziția de la starea nativă la starea denaturată are loc într-un interval de temperatură îngust. Pe măsură ce bazele de purină și pirimidină se dezumplă în timpul denaturării, absorb mai puternic lumina de lungime de undă de 260 nanometri. Absorbția anormal de scăzută în starea stivuită se numește efect hipocrom.

Clorura de uree și guanidiniu - funcționează prin concurență Acești compuși conțin grupe funcționale care pot accepta sau dona atomi de hidrogen în legătura cu hidrogen. [imaginea structurilor] La concentrație ridicată (8-10 M pentru uree și 6-8 M pentru clorură de guanidinium) concurează favorabil pentru legăturile de hidrogen ale structurii native. Legăturile de hidrogen ale alfa-helixului vor fi înlocuite de legături de hidrogen la uree, de exemplu, iar helixul se va relaxa.

Solvenții organici, cum ar fi acetonă sau etanol - dizolvă grupări nepolare.

Detergenți - dizolvă grupurile nepolare.

Rece - crește solubilitatea grupurilor nepolare în apă. Când un grup hidrofob intră în contact cu apa, dipolii de apă trebuie să o solvateze formând o rețea ordonată în jurul ei. Tabloul este numit "aisberg", deoarece este o structură de apă ordonată, dar nu gheață adevărată. Ordonarea apei într-un „aisberg” scade aleatoria (entropia) sistemului și este nefavorabilă din punct de vedere energetic. Dacă grupurile hidrofobe se aglomerează, contactul cu apa este redus la minimum și trebuie comandată mai puțină apă. Aceasta este forța motrice din spatele interacțiunii hidrofobe. (Gruparea împreună a grupurilor hidrofobe este, de asemenea, entropic nefavorabilă, dar nu la fel de mult ca formarea „aisbergului.) La temperaturi scăzute, solvarea grupărilor hidrofobe de către dipoli de apă este mai favorabilă. Moleculele de apă au mai puțină energie termică. Ei pot „sta liniștiți” pentru a forma mai ușor un „aisberg” de solvatare. Semnificația denaturării la rece este că frigul nu este un factor stabilizator pentru toate proteinele. Denaturarea la rece este importantă în proteinele care sunt foarte dependente de interacțiunea hidrofobă pentru a-și menține structura nativă.

Extreme de pH - Majoritatea macromoleculelor sunt încărcate electric. Grupurile ionizabile ale macromoleculei contribuie la sarcina sa netă (suma sarcinilor pozitive și negative). Ionii legați contribuie, de asemenea, la încărcarea sa netă. Încărcăturile electrice cu același semn se resping reciproc. Dacă sarcina netă a unei macromolecule este zero sau aproape de zero, repulsia electrostatică va fi redusă la minimum. Substanța va fi minim solubilă, deoarece repulsia intermoleculară va fi minimă. O structură tridimensională compactă va fi favorizată, deoarece repulsia între părți ale aceleiași molecule va fi minimă. PH-ul la care sarcina netă a unei molecule este zero se numește pH izoelectric (sau punctul izoelectric).

pH-ul extrem duce la încărcări nete mari pe majoritatea macromoleculelor. Majoritatea macromoleculelor conțin multe grupuri slab acide. La pH scăzut, toate grupările acide vor fi în starea asociată (cu o sarcină zero sau pozitivă). Deci, sarcina netă pe proteină va fi pozitivă. La pH ridicat, toate grupările acide vor fi disociate (cu o sarcină zero sau negativă). Deci, sarcina netă pe proteină va fi negativă. Repulsia electrostatică intramoleculară de la o sarcină netă mare va favoriza mai degrabă o conformație extinsă decât una compactă.

Agenții cu grupări sulfhidril libere vor reduce (și astfel vor scinda) punțile disulfură.

Unele proteine ​​sunt stabilizate de numeroase punți disulfidice care le scindează, făcând aceste proteine ​​mai susceptibile la denaturare de către alte forțe.

  • Solubilizarea substanței dacă nu este deja în soluție.
  • Reglarea temperaturii.
  • Îndepărtarea agenților de denaturare prin dializă sau mijloace similare.
  • În proteine, re-formarea oricăror punți disulfură.

De obicei, sunt necesare abilități și arta considerabile pentru a realiza renaturarea.Faptul că renaturarea este fezabilă demonstrează că informațiile necesare pentru formarea structurii tridimensionale corecte a unei proteine ​​sau a acidului nucleic este codificată în structura sa primară, secvența unităților monomerice. Dar.

Această îndoire poate fi lentă ce se întâmplă în celulă în timpul sintezei proteinelor? Poate fi necesară îndrumare pentru ca aceasta să apară corect și rapid.


Funcția carbohidraților

După cum sa menționat anterior, carbohidrații servesc drept surse imediate de energie. În organismele superioare, acestea servesc pentru a permite metabolismul grăsimilor, pentru a evita descompunerea proteinelor pentru energie. În afară de aceasta, sunt necesari și carbohidrați pentru a metaboliza grăsimile. Aparent, dacă corpul generează suficientă energie pentru funcțiile sale fiziologice, energia suplimentară devine stocată ca grăsime.

În concluzie, monozaharidele, ca elemente constitutive ale carbohidraților, pot fi legate de o mare varietate de stereochimii care sunt esențiale în formarea unor structuri mai complexe. Datorită acestor unități mici, organismele vii sunt alimentate cu o cantitate suficientă de energie care le ajută să supraviețuiască. Într-adevăr, lucrurile mici fac o mare diferență.


Cuprins

Biopolimerii care cuprind ADN, ARN și (poli) peptide sunt polimeri liniari (de exemplu: fiecare monomer este conectat la cel mult alți doi monomeri). Secvența monomerilor lor codifică efectiv informațiile. Transferurile de informații descrise de dogma centrală sunt, în mod ideal, transferuri fidele, deterministe, în care secvența unui biopolimer este utilizată ca șablon pentru construirea unui alt biopolimer cu o secvență care este în întregime dependentă de secvența originală a biopolimerului. Când ADN-ul este transcris în ARN, complementul său este asociat cu acesta. Codurile ADN A, G, T și C sunt transferate în codurile ARN U, C, A și respectiv G. Codificarea proteinelor se face în grupuri de trei, cunoscute sub numele de codoni conform tabelului.

Tabelul celor trei clase de transfer de informații sugerate de dogmă
General Special Necunoscut
ADN → ADN ARN → ADN proteine ​​→ ADN
ADN → ARN ARN → ARN proteine ​​→ ARN
ARN → proteină ADN → proteine proteine ​​→ proteine

Replicări ADN Edit

În sensul că replicarea ADN trebuie să aibă loc dacă trebuie furnizat material genetic pentru descendența oricărei celule, fie că este somatică sau reproductivă, copierea de la ADN la ARN este, fără îndoială, pasul fundamental în dogma centrală. Un grup complex de proteine ​​numit replisom efectuează replicarea informațiilor de la catena părinte la catena fiică complementară. [8]

  • o helicază care desfășoară superhelixul, precum și helixul ADN bicatenar pentru a crea o furcă de replicare [8] care leagă ADN-ul bicatenar pentru a preveni reasocierea acestuia [8] care adaugă un primer ARN complementar fiecărui șablon șablon ca un punct de plecare pentru replicare [8] care citește lanțul șablon existent de la capătul său 3 'până la capătul său 5' și adaugă noi nucleotide complementare de la capătul 5 'până la capătul 3' al lanțului fiică [8] care elimină ARN-ul primeri și îi înlocuiește cu ADN [8] care unește cele două fragmente Okazaki cu legături fosfodiesterice pentru a produce un lanț continuu [8]

Acest proces are loc de obicei în timpul fazei S a ciclului celular.

Editare transcriere

Transcrierea este procesul prin care informațiile conținute într-o secțiune de ADN sunt reproduse sub forma unei piese de ARN mesager (ARNm) nou asamblate. Enzimele care facilitează procesul includ ARN polimeraza și factorii de transcripție. În celulele eucariote transcriptul primar este pre-ARNm. Pre-ARNm trebuie procesat pentru ca traducerea să poată continua. Prelucrarea include adăugarea unui capac 5 'și a unei cozi poli-A la lanțul pre-ARNm, urmată de îmbinare. Splicarea alternativă are loc atunci când este cazul, crescând diversitatea proteinelor pe care le poate produce un singur ARNm. Produsul întregului proces de transcriere (care a început cu producția lanțului pre-ARNm) este un lanț de ARNm matur.

Traducere Edit

ARNm matur își găsește drumul către un ribozom, unde se traduce. În celulele procariote, care nu au compartiment nuclear, procesele de transcriere și traducere pot fi legate între ele fără o separare clară. În celulele eucariote, locul transcripției (nucleul celulei) este de obicei separat de locul de traducere (citoplasma), astfel încât ARNm trebuie transportat în afara nucleului în citoplasmă, unde poate fi legat de ribozomi. Ribozomul citește codonii tripletului ARNm, începând de obicei cu un AUG (adenină-uracil-guanină) sau codon inițiator de metionină în aval de situsul de legare a ribozomului. Complexele de factori de inițiere și factori de alungire aduc ARN-uri de transfer aminoacilate (ARNt) în complexul ribozom-ARNm, potrivind codonul din ARNm cu anticodonul de pe ARNt. Fiecare ARNt poartă reziduul adecvat de aminoacizi pentru a se adăuga la lanțul polipeptidic care este sintetizat. Pe măsură ce aminoacizii se leagă de lanțul peptidic în creștere, lanțul începe să se plieze în conformația corectă. Traducerea se încheie cu un codon stop care poate fi un triplet UAA, UGA sau UAG.

ARNm nu conține toate informațiile pentru specificarea naturii proteinei mature. Lanțul polipeptidic născut eliberat din ribozom necesită în mod obișnuit o prelucrare suplimentară înainte de apariția produsului final. În primul rând, procesul corect de pliere este complex și de o importanță vitală. Pentru majoritatea proteinelor, este nevoie de alte proteine ​​chaperone pentru a controla forma produsului. Unele proteine ​​excizează apoi segmente interne din propriile lor lanțuri peptidice, îmbinând capetele libere care mărginesc decalajul în astfel de procese secțiunile interioare „aruncate” sunt numite inteine. Alte proteine ​​trebuie împărțite în mai multe secțiuni fără îmbinări. Unele lanțuri polipeptidice trebuie să fie reticulate, iar altele trebuie atașate la cofactori precum hem (hem) înainte ca acestea să devină funcționale.

Transcriere inversă Editați

Transcrierea inversă este transferul de informații de la ARN la ADN (inversul transcrierii normale). Se știe că acest lucru se întâmplă în cazul retrovirusurilor, cum ar fi HIV, precum și în eucariote, în cazul retrotranspozonilor și sintezei telomerilor. Este procesul prin care informațiile genetice din ARN sunt transcrise în ADN nou. Familia de enzime implicate în acest proces se numește Transcriptază inversă.

Replicare ARN Edit

Replicarea ARN este copierea unui ARN pe altul. Mulți viruși se reproduc în acest fel. Enzimele care copiază ARN în ARN nou, numite ARN polimeraze dependente de ARN, se găsesc și în multe eucariote unde sunt implicate în reducerea ARN-ului. [9]

Editarea ARN-ului, în care o secvență ARN este modificată de un complex de proteine ​​și un „ARN ghid”, ar putea fi, de asemenea, văzută ca un transfer ARN-ARN.

Traducere directă de la ADN la proteine ​​Edit

Translația directă de la ADN la proteină a fost demonstrată într-un sistem fără celule (adică într-o eprubetă), folosind extracte din E coli care conținea ribozomi, dar nu celule intacte. Aceste fragmente de celule ar putea sintetiza proteine ​​din șabloane de ADN monocatenare izolate din alte organisme (de exemplu, șoareci sau broască), iar neomicina a îmbunătățit acest efect. Cu toate acestea, nu era clar dacă acest mecanism de traducere corespundea în mod specific codului genetic. [10] [11]

Modificare post-traducere Edit

După ce secvențele de aminoacizi proteici au fost traduse din lanțurile de acid nucleic, acestea pot fi editate de enzime adecvate. Deși aceasta este o formă de proteină care afectează secvența proteinelor, care nu este acoperită în mod explicit de dogma centrală, nu există multe exemple clare în care conceptele asociate ale celor două domenii au mult de-a face unul cu celălalt.

Inteins Edit

O inteină este un segment „parazit” al unei proteine ​​care este capabil să se excizeze din lanțul de aminoacizi pe măsură ce acestea ies din ribozom și se reunesc cu porțiunile rămase cu o legătură peptidică în așa fel încât proteina principală „coloana vertebrală” o face. să nu se destrame. Acesta este un caz al unei proteine ​​care își schimbă propria secvență primară din secvența codificată inițial de ADN-ul unei gene. În plus, majoritatea inteinelor conțin o endonuclează sau un domeniu HEG homing care este capabil să găsească o copie a genei părinte care nu include secvența de nucleotide a inteinei. La contactul cu copia fără intein, domeniul HEG inițiază mecanismul de reparare a rupturilor ADN dublu-catenar. Acest proces face ca secvența de inteină să fie copiată din gena sursă originală în gena fără inteină. Acesta este un exemplu de proteină care editează direct secvența ADN, precum și creșterea propagării ereditare a secvenței.

Metilare Edit

Variația în stările de metilare a ADN-ului poate modifica semnificativ nivelurile de exprimare a genelor. Variația metilării are loc de obicei prin acțiunea ADN metilazelor. Când schimbarea este ereditară, este considerată epigenetică. Când schimbarea stării informațiilor nu este ereditară, ar fi un epitip somatic. Conținutul eficient al informației a fost modificat prin acțiunile unei proteine ​​sau proteine ​​asupra ADN-ului, dar secvența primară a ADN-ului nu este modificată.

Prions Edit

Prionii sunt proteine ​​cu anumite secvențe de aminoacizi, în anumite configurații. Se propagă în celulele gazdă făcând modificări conformaționale în alte molecule de proteine ​​cu aceeași secvență de aminoacizi, dar cu o conformație diferită, care este funcțional importantă sau dăunătoare organismului. Odată ce proteina a fost transconformată la plierea prionului, aceasta își schimbă funcția. La rândul său, poate transmite informații în celule noi și reconfigura mai multe molecule funcționale ale acelei secvențe în forma de prion alternativ. La unele tipuri de prioni din ciuperci această modificare este continuă și directă fluxul de informații este Protein → Protein.

Unii oameni de știință precum Alain E. Bussard și Eugene Koonin au susținut că moștenirea mediată de prioni încalcă dogma centrală a biologiei moleculare. [12] [13] Cu toate acestea, Rosalind Ridley în Patologia moleculară a prionilor (2001) a scris că „Ipoteza prionului nu este eretică pentru dogma centrală a biologiei moleculare - că informațiile necesare fabricării proteinelor sunt codificate în secvența nucleotidică a acidului nucleic - deoarece nu susține că proteinele se reproduc. susține că există o sursă de informații în cadrul moleculelor de proteine ​​care contribuie la funcția lor biologică și că aceste informații pot fi transmise altor molecule. " [14]

Inginerie genetică naturală Edit

James A. Shapiro susține că un superset al acestor exemple ar trebui clasificat ca inginerie genetică naturală și este suficient pentru a falsifica dogma centrală. În timp ce Shapiro a primit o audiere respectuoasă pentru punctul său de vedere, criticii săi nu au fost convinși că lectura sa despre dogma centrală este în concordanță cu ceea ce intenționa Crick. [15] [16]

În autobiografia sa, Ce urmărire nebună, Crick a scris despre alegerea cuvântului dogmă și unele dintre problemele pe care i le-a provocat:

„Am numit această idee dogma centrală, din două motive, bănuiesc. Am folosit deja cuvântul evident ipoteză în ipoteza secvenței și, în plus, am vrut să sugerez că această nouă ipoteză era mai centrală și mai puternică. s-a dovedit că utilizarea cuvântului dogmă a cauzat aproape mai multe probleme decât merita. Mulți ani mai târziu, Jacques Monod mi-a subliniat că nu par să înțeleg utilizarea corectă a cuvântului dogmă, care este o credință nu poate fi pus la îndoială. Am înțeles acest lucru într-un fel vag, dar de când am crezut asta toate credințele religioase nu aveau fundament, am folosit cuvântul așa cum am gândit eu la el, nu așa cum o face cea mai mare parte a lumii, și l-am aplicat pur și simplu la o mare ipoteză care, oricât de plauzibilă ar fi avut puțin sprijin experimental direct. "

În mod similar, Horace Freeland Judson înregistrează în A opta zi a creației: [17]

„Mintea mea era că o dogmă era o idee pentru care exista fără dovezi rezonabile. Vezi ?! "Și Crick a scos un hohot de încântare." Pur și simplu nu am făcut-o știu ce dogma însemnat. Și aș fi putut la fel de bine să o numesc „Ipoteza centrală” sau - știi. Ceea ce am vrut să spun. Dogma a fost doar o frază captivă. "

Bariera Weismann, propusă de August Weismann în 1892, face distincția între linia de celule germinale „nemuritoare” (plasmă germinativă) care produce gameți și celulele somatice „de unică folosință”. Informațiile ereditare se mută numai de la celulele germinale la celulele somatice (adică mutațiile somatice nu sunt moștenite). Acest lucru, înainte de descoperirea rolului sau structurii ADN-ului, nu prezice dogma centrală, dar anticipează viziunea sa asupra vieții, centrată pe genă, deși în termeni non-moleculari. [18] [19]


Niveluri ierarhice de organizare

Figura 3. Conformația alcoolului dehidrogenază. Sunt ilustrate trei reprezentări ale alcoolului dehidrogenază (Adh). Adh este o enzimă critică în descompunerea alcoolului, care este o toxină pentru corpul dumneavoastră. Proteina activă este alcătuită dintr-o pereche de polipeptide identice. Reprezentarea din stânga este un model de umplere a spațiului, ilustrând toți atomii ca bile colorate diferit. Reprezentarea din mijloc ilustrează urmărirea coloanei vertebrale a polipeptidelor (una arătată în albastru și cealaltă în verde). Reprezentarea din dreapta este o diagramă schematică care ilustrează trasarea coloanei vertebrale și a structurii secundare a celor două polipeptide (helice alfa în roz și foi beta în galben).

Există patru niveluri ierarhice de organizare a structurii proteinelor: structura primară, structură secundară, structura terțiară și structura cuaternară. Structura primară se referă la secvența aminoacizilor. Structurile secundare și terțiare se referă la interacțiuni locale și, respectiv, globale. Structura cuaternară se referă la asamblarea mai multor subunități polipeptidice într-un multimeric (compusă din două sau mai multe polipeptide) proteină. Proteinele pot fi ilustrate într-o varietate de moduri, inclusiv modele de umplere a spațiului (a se vedea Figura 3 pentru un exemplu) sau modelele cu bile și lipire (a se vedea Figura 3 pentru un exemplu), care descriu fiecare atom al polipeptidei. Pentru o polipeptidă mare, aceasta poate fi foarte complexă și este adesea dificilă concentrarea asupra caracteristicilor structurale. Prin urmare, o urmă a polipeptidei coloana vertebralăeste adesea folosit pentru a ilustra polipeptide mai mari. Coloana vertebrală ilustrează calea proteinei trasând legătura dintre carbonii alfa ai aminoacizilor consecutivi. Acest lucru permite vizualizarea traseului polipeptidei (conformația sa).

Structura primară

După cum sa menționat mai sus, structura primară a unei proteine ​​este pur și simplu secvența de aminoacizi a unei polipeptide. Toate nivelurile ulterioare ale structurii proteinelor sunt dependente de structura primară. Legăturile responsabile de structura primară sunt legăturile peptidice dintre aminoacizii consecutivi. Structura primară este în general indicată de secvența polipeptidică, începând de la capătul amino terminal până la capătul carboxil.

Structura secundară

Structura secundară a unei proteine ​​este structura locală asumată de o porțiune de polipeptidă în mod regulat legături de hidrogen(legături rezultate din atracțiile intermoleculare între moleculele care conțin hidrogen și un element electronegativ) între aminoacizii adiacenți. Există două structuri secundare comune, helix alfa (? elice) si foaie beta (? foaie). Aceste structuri sunt formate prin interacțiuni între legăturile peptidice mai degrabă decât lanțurile laterale ale aminoacizilor în mod specific, legături de hidrogen între imino (NH) a unei legături peptidice și a carbonil grup (CO) al unei legături peptidice din apropiere.

Helixul alfa

Figura 4. Helixul alfa. Imaginea centrală ilustrează o helix alfa, cu legăturile de hidrogen dintre grupările imino și grupările carbonil prezentate ca linii punctate. În imaginea din dreapta, coloana vertebrală polipeptidică a helixului alfa este trasată în verde deschis. Figura din stânga este notația utilizată pentru a indica o helix alfa atunci când structura proteinei este desenată schematic.

Dacă cineva ar urmări coloana vertebrală polipeptidică a unei spirale alfa, s-ar asemăna cu o scară în spirală, fiecare aminoacid reprezintă un pas și lanțurile laterale ies în exterior (Figura 4). În această structură, există legături de hidrogen între gruparea imino (NH) a unei legături peptidice și gruparea carbonil (CO) a unui aminoacid direct deasupra acestuia în elice. Revenind la analogia noastră de scară în spirală, grupul imino dintr-un „pas” ar lega hidrogen cu gruparea carbonil din „pasul” direct de mai sus, care, de fapt, este la trei pași distanță.

Foaia beta

Figura 5. Foaia beta. Imaginea centrală este notația utilizată pentru a indica o foaie beta atunci când structura proteinei este desenată schematic. În imaginea din dreapta, coloanele vertebrale polipeptidice ale foilor beta sunt trasate în verde deschis. Săgețile indică direcția polipeptidei. Acest exemplu descrie foile beta care sunt antiparalele. Figura din stânga ilustrează legăturile de hidrogen dintre grupările carbonil și imino de-a lungul coloanei vertebrale polipeptidice.


O foaie beta se formează prin legarea hidrogenului între o întindere de aminoacizi și o altă întindere de aminoacizi într-o altă porțiune a aceluiași polipeptid (Figura 5). Imaginați-vă că coloana vertebrală polipeptidică este o fâșie de hârtie pliată înainte și înapoi, cu o cută la fiecare carbon alfa de-a lungul lungimii coloanei vertebrale. Folosind această analogie, lanțurile laterale sunt deasupra sau sub pliul din fiecare pli. Fiecare legătură peptidică a unuia? foaia (uneori denumită foaie pliată a) este juxtapusă la o altă legătură peptidică într-o altă foaie beta din apropiere prin legarea hidrogenului între grupările imino și carbonil. Cele două întinderi de polipeptidă sunt ținute împreună prin legarea hidrogenului, care menține structura distinctă plisată. Natura legăturilor de hidrogen este aceeași ca și pentru o helix alfa - adică gruparea imino a unei legături peptidice legată de gruparea carbonil a unei alte legături peptidice. Cele două legături peptidice implicate pot fi între aminoacizi îndepărtați în secvența primară, dar reunite în plierea generală a polipeptidei. Foile beta pot fi formate între regiunile polipeptidei în aceeași orientare (paralel) sau în orientări opuse (antiparalel).

Figura 6. Exemple de structură secundară. Structura secundară poate fi predominant helice alfa (de exemplu, hemoglobină), foi beta (de exemplu, imunoglobuline) sau o combinație a ambelor (de exemplu, hexokinază). Helicele alfa sunt prezentate în roz și foile beta sunt prezentate în galben.

Proteinele sunt compuse din diferite numere și aranjamente de helice alfa și foi beta (Figura 6). De exemplu, hemoglobina, proteina care transportă oxigenul în fluxul sanguin, este compusă exclusiv din helice alfa. Imunoglobulinele, care alcătuiesc anticorpii care circulă în fluxul sanguin, sunt compuse din polipeptide care sunt predominant foi beta. Hexokinaza, prima enzimă din glicoliză, este compusă din helice alfa și foi beta. Capacitatea de a forma o helix alfa sau o foaie beta este determinată de secvența de aminoacizi.Unii aminoacizi au o înclinație mai mare pentru adoptarea unei conformații peste alta, pe baza lanțurilor lor laterale. De exemplu, prolinele sunt rareori găsite în helici alfa. Cu toate acestea, trebuie remarcat faptul că, deși lanțurile laterale pot influența probabilitatea de a forma o spirală alfa sau o foaie beta, ele nu participă direct la legătura de hidrogen care determină aceste structuri.

Structura terțiară

Figura 7. Legături implicate în structura terțiară a unei polipeptide. Panoul din stânga ilustrează o polipeptidă care conține o legătură disulfură între două reziduuri de cisteină. Panoul din mijloc ilustrează o polipeptidă care conține o legătură ionică între reziduurile lizină și acid aspartic. Panoul din dreapta ilustrează o polipeptidă care conține o legătură de hidrogen între reziduurile asparagină și serină.

Structura terțiară a unei proteine ​​este plierea generală a polipeptidei. Acest nivel de structură implică diferite tipuri de interacțiuni globale și variază între diferite proteine. Interacțiunile care determină structura terțiară apar între grupele R ale aminoacizilor. Aceste interacțiuni includ legături covalente și necovalente. Cele mai frecvente tipuri de interacțiuni chimice care determină structura terțiară și, prin urmare, mențin conformația unei polipeptide, sunt legăturile disulfidice, legăturile ionice, legăturile de hidrogen și interacțiunile hidrofobe. Acestea sunt ilustrate în Figura 7.

În proteine, a legătură disulfură (S-S) este o legătură covalentă formată între grupările sulfhidril (SH) a două reziduuri de cisteină. Poate apărea între două cisteine ​​separate de mulți alți aminoacizi din lanțul polipeptidic sau între cisteine ​​din două polipeptide separate, atâta timp cât acestea sunt reunite atunci când proteina este pliată.

Un legătură ionică (legătura electrostatică) este o legătură necovalentă formată între ioni încărcați opus din proteine, între lanțurile laterale ale aminoacizilor încărcați. Aminoacizii încărcați pozitiv tind să respingă alți aminoacizi încărcați pozitiv și să atragă aminoacizii încărcați negativ. Aminoacizii încărcați negativ resping alți aminoacizi încărcați negativ și atrag aminoacizii încărcați pozitiv.

În proteine, legăturile de hidrogen sunt legături necovalente care pot apărea între lanțurile laterale ale aminoacizilor polari, între lanțurile laterale ale aminoacizilor polari și legăturile peptidice și între lanțurile laterale ale aminoacizilor polari și apa din mediu.

Interacțiunile hidrofobe descriu tendința ca aminoacizii să fie aranjați pe baza interacțiunii lor cu apa. Pentru o proteină solubilă, aminoacizii cu lanțuri laterale hidrofile tind să se găsească pe suprafața proteinei, unde pot interacționa cu apa, în timp ce aminoacizii hidrofobi tind să fie îngropați în centrul structurii proteinei, ferit de apă.

Legăturile non-covalente și interacțiunile descrise mai sus nu sunt foarte puternice pe cont propriu, totuși, într-o polipeptidă medie sunt foarte numeroase și efectele lor combinate asupra conformației proteinelor sunt mari. În cele din urmă, echilibrul dintre toate aceste tipuri de legături și interacțiuni determină și stabilizează conformația unei polipeptide.

Structura cuaternară

Structura cuaternară a unei proteine ​​este asamblarea mai multor polipeptide într-o proteină funcțională. Unele proteine ​​sunt compuse dintr-o singură polipeptidă și, prin urmare, nu au structură cuaternară, conformația lor este completă atunci când se realizează structura terțiară. Cu toate acestea, alte proteine ​​sunt compuse din mai multe subunități polipeptidice. Structura cuaternară se referă la plierea și asocierea acestor subunități într-o proteină multimerică. De exemplu, hemoglobina este de fapt compusă din patru subunități polipeptidice: două polipeptide cu lanț alfa și două polipeptide cu lanț beta. Pentru ca hemoglobina să funcționeze, subunitățile trebuie să fie pliate corect și să interacționeze corect. Legăturile care determină și stabilizează ansamblul subunității sunt aceleași cu cele care determină structura terțiară: legături disulfurice, legături ionice, legături de hidrogen și interacțiuni hidrofobe.


Definiție și exemple de macromolecule

În chimie și biologie, o macromoleculă este definită ca o moleculă cu un număr foarte mare de atomi. Macromoleculele au de obicei peste 100 de atomi componenți. Macromoleculele prezintă proprietăți foarte diferite de moleculele mai mici, inclusiv subunitățile lor, atunci când este cazul.

În schimb, o micromoleculă este o moleculă care are o dimensiune mică și o greutate moleculară.

Termenul macromoleculă a fost inventat de laureatul Nobel Hermann Staudinger în anii 1920. La vremea respectivă, termenul „polimer” avea o semnificație diferită de cea din prezent, sau altfel ar fi putut deveni cuvântul preferat.


Priveste filmarea: Macromoléculas de importancia biológica (Ianuarie 2022).