Informație

Modulul 4: Structura proteinelor - Biologie


  • Modulul 4.1: Structura proteinelor
    Proprietățile fizice și chimice ale celor 20 de aminoacizi diferiți, naturali, dictează forma proteinei și interacțiunile acesteia cu mediul său. Anumite secvențe scurte de aminoacizi din proteină dictează, de asemenea, unde se află proteina în celulă. Proteinele sunt compuse din sute până la mii de aminoacizi. După cum vă puteți imagina, plierea proteinelor este un proces complicat și există multe forme potențiale datorită numărului mare de combinații de aminoacizi.
  • Modulul 4.2: Structura primară
    O proteină este compusă din aminoacizi atașați într-o ordine liniară. Acest nivel de bază al structurii proteinelor se numește structura primară și derivă din formarea de legături peptidice între aminoacizii individuali. Fiecare aminoacid din polimerul liniar este denumit reziduu. Ordinea sau secvența aminoacizilor este determinată de informații codificate în genele celulei.
  • Modulul 4.3: Structura secundară
    Înainte de a discuta despre structura secundară, este important să apreciem plasticitatea conformațională a proteinelor. Fiecare reziduu dintr-o polipeptidă are trei legături care leagă atomi din lanțul principal care pot fi rotiți liber. Conformația atomilor implicați în aceste legături descrie structura secundară a proteinei. Unghiul de rotație în jurul unei legături este denumit un unghi de torsiune. Un unghi de torsiune definește orientarea relativă a patru atomi în spațiu și unghiul dintre 2 planuri.
  • Modulul 4.4: Structura terțiară și stabilitatea proteinelor
    Desfășurarea proteinelor implică conversia stării native foarte ordonate (pliate) la stări nepliate (denaturate). În timpul procesului de desfășurare, structura primară (de exemplu, legături covalente) a proteinei nu se modifică. Starea pliată are de obicei o structură terțiară unică, bine definită și unică, cu o fracțiune semnificativă de aminoacizi îngropați în miezul proteinei, sechestrat din solvent. Toate lanțurile laterale ale aminoacizilor vor fi expuse solventului în starea desfășurată.

Modulul 4: Structura proteinelor - Biologie

După cum sa discutat mai devreme, forma unei proteine ​​este esențială pentru funcția sa. Pentru a înțelege modul în care proteina își obține forma sau conformația finală, trebuie să înțelegem cele patru niveluri ale structurii proteinelor: primar, secundar, terțiar și cuaternar (Figura 2).

Secvența unică și numărul de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic este structura sa primară. Secvența unică pentru fiecare proteină este determinată în cele din urmă de gena care codifică proteina. Orice modificare a secvenței genetice poate duce la adăugarea unui aminoacid diferit în lanțul polipeptidic, provocând o schimbare a structurii și funcției proteinelor. În anemia falciformă, lanțul β de hemoglobină are o singură substituție de aminoacizi, provocând o schimbare atât a structurii, cât și a funcției proteinei. Ceea ce este cel mai remarcabil de luat în considerare este că o moleculă de hemoglobină este alcătuită din două lanțuri alfa și două lanțuri beta care constau fiecare din aproximativ 150 de aminoacizi. Prin urmare, molecula are aproximativ 600 de aminoacizi. Diferența structurală dintre o moleculă normală de hemoglobină și o moleculă de celule secera - care scade dramatic speranța de viață - este un singur aminoacid al celor 600.

Figura 1. În acest frotiu de sânge, vizualizat la o mărire de 535x utilizând microscopie cu câmp luminos, celulele secera sunt în formă de semilună, în timp ce celulele normale sunt în formă de disc. (credit: modificare a muncii prin datele barelor la scară Ed Uthman de la Matt Russell)

Datorită acestei modificări a unui aminoacid din lanț, celulele roșii din sânge, în mod normal biconcave sau în formă de disc, au o formă de semilună sau „seceră”, care înfundă arterele. Acest lucru poate duce la o multitudine de probleme grave de sănătate, cum ar fi senzația de respirație, amețeli, dureri de cap și dureri abdominale pentru cei care au această boală.

Modelele de pliere care rezultă din interacțiunile dintre porțiunile de aminoacizi din grupul non-R dau naștere la structură secundară a proteinei. Cele mai frecvente sunt structurile plăcii alfa (α) -helix și beta (β). Ambele structuri sunt menținute în formă de legături de hidrogen. În helixul alfa, legăturile se formează între fiecare al patrulea aminoacid și provoacă o răsucire în lanțul aminoacizilor.

În foaia cu pliuri β, „pliurile” sunt formate prin legarea hidrogenului între atomi pe coloana vertebrală a lanțului polipeptidic. Grupurile R sunt atașate la carboni și se extind deasupra și dedesubtul pliurilor. Segmentele plisate se aliniază paralel între ele, iar legăturile de hidrogen se formează între aceleași perechi de atomi pe fiecare dintre aminoacizii aliniați. Structurile plăcii α-helix și β-plisate se găsesc în multe proteine ​​globulare și fibroase.

Structura tridimensională unică a unei polipeptide este cunoscută sub numele de structura terțiară. Această structură este cauzată de interacțiunile chimice dintre diferiți aminoacizi și regiuni ale polipeptidei. În primul rând, interacțiunile dintre grupurile R creează structura terțiară complexă tridimensională a unei proteine. Pot exista legături ionice formate între grupurile R pe aminoacizi diferiți sau legături de hidrogen dincolo de cele implicate în structura secundară. Când are loc plierea proteinelor, grupurile R hidrofobe ale aminoacizilor nepolari se află în interiorul proteinei, în timp ce grupurile R hidrofile se află la exterior. Fostele tipuri de interacțiuni sunt, de asemenea, cunoscute sub numele de interacțiuni hidrofobe.

În natură, unele proteine ​​sunt formate din mai multe polipeptide, cunoscute și sub subunități, iar interacțiunea acestor subunități formează structura cuaternară. Interacțiunile slabe între subunități ajută la stabilizarea structurii generale. De exemplu, hemoglobina este o combinație de patru subunități polipeptidice.

Fiecare proteină are propria sa secvență și formă unice, ținute împreună de interacțiunile chimice. Dacă proteina este supusă modificărilor de temperatură, pH sau expunerii la substanțe chimice, structura proteinei se poate modifica, pierzându-și forma în ceea ce este cunoscut sub numele de denaturare După cum sa discutat mai devreme. Denaturarea este adesea reversibilă, deoarece structura primară este păstrată dacă agentul de denaturare este îndepărtat, permițând proteinei să-și reia funcția. Uneori denaturarea este ireversibilă, ducând la pierderea funcției. Un exemplu de denaturare a proteinelor poate fi văzut atunci când un ou este prăjit sau fiert. Proteina albuminei din albușul lichid de ou este denaturată atunci când este plasată într-o tigaie fierbinte, trecând de la o substanță limpede la o substanță albă opacă. De exemplu, nu toate proteinele sunt denaturate la temperaturi ridicate, bacteriile care supraviețuiesc în izvoarele termale au proteine ​​care sunt adaptate să funcționeze la aceste temperaturi.

Cele patru niveluri ale structurii proteinelor (primar, secundar, terțiar și cuaternar) sunt ilustrate în Figura 2.

Figura 2. Cele patru niveluri ale structurii proteinei pot fi observate în aceste ilustrații. (credit: modificare a lucrării de către Institutul Național de Cercetare a Genomului Uman)


Aceasta este partea A, Expresia proteinelor, sub subiectul modulului Tehnici de proteine. Această parte a subiectului are două secțiuni de revizuit: Tutorial de conținut și animații de amplificare.

Faceți clic pe următorul link pentru a vizita Centrul de învățare a științelor genetice de la Universitatea din Utah:

După ce vă aflați pe pagina web ADN către proteine, vizualizați partea dreaptă a ecranului unde scrie „Proteine”. Faceți clic pe Tur de bază, Ce este o proteină? pentru a revedea câteva informații generale despre rolul și producția de proteine ​​în corpul uman. După ce ați terminat Turul, faceți clic pe secțiunea Explorare interactivă de mai jos pentru a vizualiza următoarea animație, „Testarea activității neurofibrominei într-o celulă”. Activitatea animată vă permite să vedeți cum diviziunea celulară normală poate fi afectată de o mutație proteică. În cadrul activității veți afla despre gena NF1 care codifică proteina neurofibromină și modul în care interacționează și reglează funcția proteinei Ras care promovează diviziunea celulară.

Prezentare generală a sistemelor de expresie a proteinelor: flux de lucru (Invitrogen)

Următoarea diagramă a fost proiectată de compania Invitrogen și oferă un rezumat al fluxului de lucru implicat în utilizarea unui sistem de expresie a proteinelor pentru a studia și valida funcția și expresia proteinelor. Multe dintre tehnicile afișate în organigramă pentru pregătirea probelor, separarea proteinelor, caracterizarea proteinelor și validarea funcțională vor fi explorate în subseturile modulelor proteine ​​b și c.

Referință: Invitrogen (www.invitrogen.com, pagina HTML) „Expresia proteinelor permite analiza structurii și funcției proteinelor. Utilizarea proteinelor recombinante variază foarte mult - de la studii funcționale in vivo la producția pe scară largă pentru studii structurale și terapeutice. Folosirea celui mai bun sistem de expresie pentru proteine ​​și aplicații este cheia succesului dumneavoastră. Solubilitatea, funcționalitatea, viteza și randamentul sunt adesea cei mai importanți factori de luat în considerare atunci când alegeți un sistem de expresie. Invitrogen oferă o mare varietate de sisteme de expresie, astfel încât veți fi sigur că veți găsi unul care să vă satisfacă nevoile. Tabelul următor evidențiază caracteristicile celor mai populare gazde de expresie. „(Invitrogen) A doua diagramă prezentată mai jos a fost, de asemenea, proiectată de Invitrogen și organizează diferitele tipuri de sisteme de expresie a proteinelor și vectori care pot fi utilizați in vitro și in vivo pentru a studia funcția și expresia proteinelor. După cum puteți vedea, următoarele gazde se întind pe o gamă diversă de organisme care includ atât sisteme procariote, cât și sisteme eucariote.

  • Screening-ul expresiei rapide
  • Proteine ​​toxice
  • Incorporarea de etichete nenaturale sau aminoacizi
  • Analize funcționale
  • Interacțiuni proteice
  • Expresie rapidă direct din plasmidă
  • Sistemul deschis & # 8211 adaugă cu ușurință componente pentru a spori solubilitatea sau funcționalitatea
  • Format simplu
  • Scalabil
  • Compatibil cu clonarea Gateway®
  • Expresia produce peste 3 mg
  • Analiză structurală
  • Generarea de anticorpi
  • Analize funcționale
  • Interacțiuni proteice
  • Scalabil
  • Cost scăzut
  • Condiții simple de cultură
  • Compatibil cu clonarea Gayteway®
  • Solubilitatea proteinelor
  • Modificări minime post-traducere
  • Poate fi dificil de exprimat proteinele funcționale ale mamiferelor
  • Analiză structurală
  • Generarea de anticorpi
  • Analize funcționale
  • Interacțiuni proteice
  • Prelucrarea proteinelor eucariote
  • Scalabil până la fermentare (grame pe litru)
  • Cerințe media simple
  • Fermentarea necesară pentru randamente foarte mari
  • Condițiile de creștere pot necesita optimizare
  • Analize funcționale
  • Analiză structurală
  • Generarea de anticorpi
  • Modificări de traducere similare cu sistemele de mamifere
  • Randament mai mare decât sistemele de mamifere
  • Compatibil cu clonarea Gateway®
  • Condiții culturale mai solicitante
  • Analize funcționale
  • Interacțiuni proteice
  • Generarea de anticorpi
  • Cel mai înalt nivel de modificări corecte post-traducere
  • Cea mai mare probabilitate de a obține proteine ​​umane complet funcționale
  • Compatibil cu clonarea Gateway®
  • Multimiligrama pe litru este posibilă numai în culturile în suspensie
  • Condiții culturale mai solicitante

Referință: Invitrogen (www.invitrogen.com, pagina HTML)


Resurse de biologie moleculară

În timpul pregătirii pentru laborator, citiți scrisoarea de la doctorul Berkowitz către copii. Introduc porțiunea de pliere a hârtiei din laborator, fără a o conecta la activitățile la care am lucrat în clasă. Apoi, după laborator, legăm ideile într-o discuție la clasă. Este important să îi încurajați pe elevi să lucreze singuri pentru a crea pasărea. Acest lucru îi va împiedica pe elevii cu pas să îi ajute pe cei cărora le lipsește pasul.

laborator 30-40 minute

În timpul laboratorului, studenții vor lucra la direcțiile lor de pliere. Se luptă să urmeze instrucțiunile (în special pașii 3 & ndash 5 și 8 & ndash 9) și vor căuta ajutor. Încearcă să le oferi ajutor puțin, dar nu mult. Evident, jumătate din clasa ta va avea mai multe probleme decât celelalte. Veți descoperi că a ajuta cu ușurință, dar a fi încurajator, îi face să lucreze. Studenții chiar se bucură de aspectul „ldquonon lab & rdquo” al acestei activități.

Postlab 10 minute de curățare

În timpul post-laboratorului, discutați problemele pe care oamenii le-au avut în timpul laboratorului. Subiectul problemelor de pliere tinde să domine discuția. Acum este un moment bun pentru a permite elevilor să participe la faptul că au lucrat cu două seturi diferite de direcții. Acest lucru deschide o discuție despre mutație și efectele sale asupra produsului proteic și a funcției rsquos în organism.


Unitatea 2: Chimie biologică

  • Modulul 2: Atomi, grupuri funcționale și apă
    • După aprofundarea în gruparea funcțională a moleculelor, elevii vor putea identifica diferite grupuri funcționale și le vor caracteriza pe categorii (adică polare, nepolare, neutre sau încărcate).
    • Definiți un tampon și utilitatea acestuia pentru sistemul biologic.
    • Definiți o legătură de hidrogen și trageți legături de hidrogen posibile între oricare două molecule adecvate.
    • Definiți și trasați structura unei legături de hidrogen între oricare două molecule adecvate.
    • Definiți și desenați structura unei legături de hidrogen între oricare două molecule adecvate.
    • Descrieți un caz de bioselectivitate rezultat din structura și legătura carbonului.
    • Descrieți modul în care apa, ca solvent, tamponează structura ionilor în soluție.
    • Descrieți proprietățile apei care o fac cea mai potrivită pentru susținerea sistemelor de viață.
    • Descrieți diferența dintre legăturile covalente și necovalente.
    • Descrieți energia asociată cu ruperea legăturilor covalente și necovalente.
    • Descrieți efectul hidrofob și semnificația acestuia în sistemele biologice.
    • Descrieți proprietățile apei care sunt critice pentru susținerea sistemelor de viață.
    • Descrieți rezultatele efectului hidrofob, care este interacțiunea moleculelor hidrofobe cu excluderea apei.
    • Determinați încărcarea pe grupe funcționale la un anumit nivel de pH.
    • Determinați numărul total de legături de hidrogen posibil de la un atom electronegativ dat.
    • Distingeți între un electrolit puternic și un electrolit slab.
    • Explicați structura de bază a unei molecule de apă și cum poate forma o structură tridimensională.
    • Explicați semnificația de a avea atomi electronegativi într-o moleculă.
    • Identificați diferite grupuri funcționale și caracterizați-le pe categorii (adică polare / nepolare, încărcate / neîncărcate).
    • Identificați atomii electronegativi găsiți în sistemele biologice.
    • Identificați atomul mai electronegativ atunci când comparați doi atomi.
    • Enumerați cel puțin 4 dintre oligoelementele majore găsite în celule și starea ionică în care acestea există în mod natural.
    • Enumerați atomii (elementele) găsite în sistemele biologice care sunt cele mai importante pentru viață, inclusiv cei mai comuni atomi și oligoelemente.
    • Enumerați cei șase atomi majori găsiți în compoziția sistemelor biologice și descrieți proprietățile care îi fac esențiali pentru viață.
    • Recunoașteți și descrieți o legătură covalentă și ionică structural.
    • Recunoașteți și descrieți o legătură covalentă și forțe inter-moleculare (o interacțiune ionică, o legătură de hidrogen și interacțiuni van der Waals) atât structural, cât și energetic.
    • Recunoașteți și descrieți o legătură covalentă, ionică și hidrogen, atât structural, cât și energetic.
    • Definiți un electrolit slab și scrieți o expresie pentru constanta de echilibru.
    • Descrieți dinamica echilibrului.
    • Descrieți relația dintre pH și concentrația de protoni.
    • Distingeți acizii de baze și explicați relația lor cu disocierea acidului.
    • Explicați relația dintre concentrația de acid și baza conjugată la echilibru.
    • La finalizarea acestei revizuiri, elevii vor fi capabili să descrie semnificația Ka și pKa și să explice relația dintre ei.
    • După examinarea moleculelor de carbohidrați, elevii vor putea descrie cele trei funcții majore ale carbohidraților.
    • Caracterizați grupele funcționale din carbohidrați.
    • Definiți o legătură glicozidică și relația dintre condensare și hidroliză.
    • Definiți criteriile pentru formarea unei legături glicozidice.
    • Descrieți condensarea și hidroliza.
    • Descrieți carbonii anomerici ai formei hemiacetale a carbohidraților.
    • Desemnați funcții pentru mono-, di- și polizaharide, date în text.
    • Distingeți aldoza (aldehidele) de cetozele (cetone).
    • Distingeți și descrieți diferențele dintre peretele celular al plantei și peretele celular al bacteriei.
    • Distingeți între o aldoză și o cetoză.
    • Distingeți diferențele structurale caracteristice dintre homopolizaharide.
    • Distingeți structurile primare, secundare, terțiare și cuaternare.
    • Distingeți și caracterizați diferențele dintre celuloză, amidon și glicogen.
    • Explicați structurile alfa helix și beta.
    • Explicați de ce toți aminoacizii sunt izomerul L și de ce glicina nu.
    • Explicați de ce glucidele sunt potrivite pentru funcțiile de semnalizare și recunoaștere celulară.
    • Identificați o legătură glicozidică.
    • Identificați și descrieți caracteristicile moleculelor marcate.
    • Identificați centrele asimetrice (chirale).
    • Identificați enantiomerii tuturor carbohidraților ca D.
    • Identificați structura de bază a tuturor aminoacizilor.
    • Identificați moleculele: gliceraldehidă, dihidroxiacetonă, riboză, glucoză, galactoză și fructoză.
    • Identificați ce steroizomer de carbohidrați se găsește în natură.
    • Ilustrați diferitele tipuri de legături responsabile de menținerea împreună a structurii terțiare a proteinelor.
    • Plasați orice aminoacid într-una dintre cele patru categorii de proprietăți, pe baza structurii lanțului său lateral.
    • Recunoașteți o peptidă (legătura amidică) și enumerați proprietățile structurale ale acesteia.
    • Recunoașteți orientarea alfa și beta a hidroxilului pe carbon anomeric.
    • Recunoașteți și descrieți structura și funcția zaharozei, lactozei, celulozei, glicogenului, amilozei, amilopectinei și amidonului.
    • Recunoașteți carbonul anomeric în forma hemiacetală a carbohidraților.
    • Clasificați lanțurile laterale de aminoacizi pe baza polarității și ionizării.
    • Definiți și descrieți structura primară a unei proteine.
    • Definiți forța motrice pentru plierea unei polipeptide în apă și într-un solvent nepolar.
    • Definiți proprietățile structurale ale unei legături peptidice care va pune restricții asupra plierii unei proteine.
    • Descrieți modul în care o structură cuaternară este dinamică.
    • Descrieți în detaliu exemple specifice de structură secundară.
    • Descrieți restricții structurale specifice care caracterizează structura secundară.
    • Descrieți domeniile structurale.
    • Descrieți legătura implicată în plierea proteinelor.
    • Descrieți tipul de reacție responsabil pentru formarea și degradarea legăturii peptidice.
    • Descrieți ceea ce este necesar pentru a forma o structură cuaternară.
    • Explicați cum structura primară definește structura finală a unei proteine.
    • Explicați legăturile covalente posibile în stabilizarea unei structuri terțiare.
    • Explicați de ce aminoacizii naturali sunt izomerii L și de ce glicina nu.
    • Dați cel puțin un exemplu de structură cuaternară.
    • Identificați și trageți legătura de hidrogen între legăturile peptidice.
    • Identificați structura de bază a aminoacizilor.
    • Identificați grupurile funcționale implicate în formarea unei legături peptidice.
    • Definiți energia de activare și efectul pe care îl are o enzimă.
    • Definiți legarea de echilibru și descrieți modul în care este dinamic.
    • Descrieți modul în care pH-ul afectează cinetica enzimatică.
    • Descrieți modul în care temperatura afectează cinetica enzimatică.
    • Descrieți efectul modificării concentrației de ligand asupra unui echilibru.
    • Descrieți reacția generală pentru o reacție catalizată de enzime.
    • Descrieți interacțiunile care stabilizează complexul proteină-ligand.
    • Discerneți diferența dintre un ligand și un substrat.
    • Desenați un grafic de legare a echilibrului.
    • Explicați paralelele dintre legarea proteinei-ligand și disocierea slabă a electroliților.
    • Explicați ce se întâmplă înainte și după formarea complexului ES.
    • Explicați și ilustrați grafic efectul fiecărui tip de inhibitor asupra unui grafic de concentrație a vitezei față de substrat: a) necompetitiv și b) competitiv.
    • Reprezentați grafic relația, dintre fiecare dintre următoarele, pentru o reacție catalizată de enzime: 1) viteza și concentrația substratului 2) viteza și concentrația enzimei 3) viteza și pH-ul și, 4) viteza și temperatura.
    • Recunoașteți și descrieți legarea reversibilă a proteinelor cu liganzii lor.
    • La finalizarea acestui subiect, elevii vor fi capabili să recunoască și să descrie legarea reversibilă a proteinelor cu liganzii lor.
    • Modulul 7: Lipide și membrane
      • Definiți caracterul amfipatic al unui fosfolipid și glicolipid.
      • Definiți funcțiile fiecărei clase de lipide.
      • Descrieți și schemați trăsăturile caracteristice ale membranei mozaicului fluid.
      • Descrieți și identificați diferența dintre un lipozom și o micelă.
      • Explicați modul în care diferitele caracteristici structurale ale acizilor grași influențează rolul lor în fosfolipide și grăsimi.
      • Denumiți și identificați legăturile esterice dintre acizii grași și glicerol și glicerol și fosfat.
      • Caracterizați modificările de mediu necesare pentru a permite reciclarea intermediarilor în endocitoza mediată de receptor.
      • Descrieți un set de criterii pentru transportul selectiv al unei molecule date pentru a trece printr-un canal membranar.
      • Descrieți o sursă tipică de energie (exemple generale și specifice).
      • Descrieți cum este generată presiunea osmotică și ce condiții sunt necesare pentru a crea o presiune osmotică ridicată într-o celulă.
      • Descrieți diferența dintre endocitoza generală și transducția proteinelor.
      • Descrieți factorii care afectează difuzia simplă
      • Descrieți soarta unei molecule luate într-o celulă prin receptor mediază endocitoza.
      • Descrieți soarta materialului supus endocitozei.
      • Descrieți caracteristicile structurale generale ale unei proteine ​​de transport de membrană.
      • Descrieți diferențele între soluțiile izotonice, hipertonice și hipotonice.
      • Descrieți direcția spontană a mișcării moleculelor
      • Descrieți caracteristicile structurale și chimice ale unui facilitator tipic & # 8216 & # 8217.
      • Descrieți de ce procesul necesită energie.
      • Nu descurcați modul în care endocitoza mediată de receptor diferă de transducția proteinelor.
      • Distingeți între difuzarea facilitată și transportul activ.
      • Distingeți între difuzie simplă și difuzie facilitată.
      • Distingeți mecanismele uniporturilor, simporturilor și antiporturilor.
      • Explicați cum diferă endocitoza mediată de receptor de fagocitoză.
      • Explicați efectul unei soluții izotonice, hipertonice și hipotonice asupra formei unei celule.
      • Explicați diferența dintre pinocitoză și fagocitoză.
      • Explicați de ce descrierea osmozei subliniază modificările solventului.
      • Explicați cum suprafața interioară a veziculei endocitice este aceeași cu suprafața exterioară a celulei și de ce este importantă pentru celulă.

      Unitatea 4: Bazele biologiei moleculare

      • Modulul 10: Replicarea ADN-ului
        • Caracterizați direcția sintezei ADN-ului.
        • Descrieți o metodă de editare care are loc în timpul sintezei ADN-ului.
        • Descrieți formarea complexului deschis la originea replicării.
        • Descrieți procesul de conectare a fragmentelor Okazaki într-un fir continuu de ADN.
        • Descrieți rezultatele replicării semiconservative.
        • Diferențiați originile multiple ale replicării care sunt utilizate pentru a reduce timpul de replicare a cromozomilor eucariotici.
        • Discutați despre modul în care se utilizează legarea competitivă în secvențierea ADN folosind dideoxi-NTP.
        • Distingeți diferența dintre sinteza ADN continuă și discontinuă.
        • Explicați cum este stabilit substratul adecvat pentru ADN polimeraza la furculița de replicare.
        • Explicați cum este definită lungimea ADN-ului amplificat în timpul PCR.
        • Explicați cerințele de substrat pentru sinteza ADN-ului prin ADN polimerază.
        • Explicați de ce se formează fragmente Okazaki pe firul întârziat.
        • Specificați modul în care telomeraza utilizează regulile pentru sinteza ADN pentru a depăși scurtarea cromozomului.
        • Descrieți o modificare post-transcripțională care are loc cu fiecare dintre clasele de produse de transcriere.
        • Descrieți diferența dintre un Operon eucariot și procariot
        • Descrieți diferențele dintre cerințele de substrat pentru ADN polimerază și ARN polimerază
        • Descrieți procesul de splicare a ARN-ului, inclusiv splicesome, introni, exoni și lariats.
        • Descrieți rolul cozii 5 & # 8242 și a cozii 3 & # 8242-polyA în funcționarea ARNm.
        • Descrieți asemănările dintre funcționarea ADN-pmererazei și ARN-polimerazei
        • Descrieți etapele procesului de transcripție (sinteză ARN) începând cu legarea ARN polimerazei de promotor și terminând cu eliberarea polimerazei de la terminator
        • Descrieți unde sunt informațiile (semnalul) pentru splicing și de ce ar putea duce la splicing alternativ.
        • Explicați diferența dintre un promotor slab și un puternic, inclusiv baza pentru diferența în & # 8220 forță & # 8221 a promotorului
        • Denumiți produsele transcripției și diferențiați-le de celelalte
        • Definiți codul genetic.
        • Definiți rolul fiecărei molecule de ARN utilizate în traducere.
        • Descrieți procesul de traducere ca un proces etapizat.
        • Descrieți ce modificare post-transcripțională trebuie să aibă loc înainte de traducere.
        • Distingeți între traducerea procariotă și eucariotă.
        • Desenați corect legătura de hidrogen între bazele ADN și ARN.
        • Identificați corect și denumiți în mod specific toate nucleotidele.
        • Definiți ce tip de helix descrie ADN și ARN.
        • Descrieți 3 caracteristici structurale comune ale ADN / ARN polimerului osos.
        • Descrieți criteriile pentru determinarea celei mai stabile structuri dintre două molecule de ADN, două molecule de ARN, între un ADN și o moleculă de ARN.
        • Descrieți diferența și identificați diferența dintre o nucleotidă și o nucelosidă.
        • Descrieți legătura de hidrogen care există între perechile de baze complementare din ADN și ARN.
        • Descrieți caracteristicile majore ale dublei spirale B-ADN
        • Descrieți diferențele structurale dintre helica A și helica B.
        • Descrieți de ce perechile de baze AT și AU sunt mai slabe decât perechile de baze GC.
        • Descrieți de ce purinele sunt întotdeauna asociate cu pirimidine pentru a forma structurile elicoidale ale ADN-ului și ARN-ului.
        • Explicați diferența majoră dintre structurile coloanei vertebrale ADN și ARN.
        • Dați două exemple de bioselectivitate în formarea coloanei vertebrale a ARN-ului sau ADN-ului.
        • Identificați o legătură fosfodiesterică.
        • Identificați asocierea corectă a bazelor între bazele ADN și ARN.
        • Identificați diferența dintre purină și pirimidină.
        • Identificați structura fiecărei baze azotate: A, T, G, C, U.
        • Identificați care baze sunt încorporate în ADN și ARN.
        • Modulul 13: Căi
          • Descrieți o cale liniară, ramificată și circulară.
          • Descrieți caracteristicile comune ale căilor metabolice.
          • Descrieți diferențele majore dintre un inhibitor competitiv și un inhibitor necompetitiv.
          • Distingeți reglarea prin modificarea non-covalentă și covalentă a enzimelor.
          • Explicați activarea enzimelor de către compușii alosterici ca metodă de reglare.
          • Precizați diferențele majore dintre căile catabolice și cele anabolice.
          • Calculați schimbarea de energie liberă Gibbs, având în vedere starea sistemului și schimbările de energie standard.
          • Descrieți modul în care o cale cu o energie liberă Gibbs pozitivă poate fi inversată prin cuplarea la o reacție de eliberare a energiei.
          • Descrieți direcția transferului de electroni în reacțiile de oxidare / reducere.
          • Determinați direcția spontană a unei reacții din energia liberă Gibbs.
          • Explicați cum să echilibrați reacțiile redox.
          • Explicați diferența dintre cuplarea directă și cea indirectă.
          • Explicați metodele majore de stocare a energiei în metabolismul și compușii fosforilați, purtătorii redox și gradientul de protoni.
          • Explicați relația dintre punctul de echilibru al unui sistem și diferența de energii standard.
          • Identificați și descrieți sursa legăturilor fosfat & # 8220 de mare energie & # 8221 din ATP.
          • Specificați diferența dintre energia standard și energia liberă Gibbs.
          • Indicați numele a doi purtători de electroni organici obișnuiți și arătați familiaritatea cu modificările structurii care au loc la oxidare / reducere.
          • Spuneți cum energia stocată într-un tioester poate fi utilizată pentru sinteza ATP sau reacții de adiție organică.
          • Descrieți reacțiile catalizate de dehidrogenaze, hidrataze, izomeraze și sintetaze.
          • Explicați diferența dintre o kinază și o fosfatază
          • Definiți glicoliza și identificați locația sa celulară.
          • Descrieți metabolismul anaerob și cum afectează glicoliza.
          • Descrieți cum este stocată energia eliberată prin oxidare.
          • Distingeți modul în care cuplarea directă și indirectă sunt utilizate pentru a face glicoliza spontană.
          • Explicați ce se întâmplă atunci când glucoza este metabolizată prin glicoliză.
          • Descrieți cum se conectează glicoliza la ciclul TCA și unde are loc ciclul TCA.
          • Descrieți modul în care intermediarii din ciclul TCA sunt utilizați pentru a sintetiza o gamă largă de compuși.
          • Explicați unde este eliberat CO2.
          • Explicați unde și sub ce formă este stocată energia eliberată de ciclul TCA.
          • Explicați ATP sintaza și efectele modificărilor alosterice în timpul translocației protonului.
          • Explicați rolul celor patru complexe, coenzima Q și citocromul C în transportul de electroni.
          • Explicați ce se întâmplă atunci când electronii se transportă prin complexele I, III și IV.
          • Identificați calea electronilor de la FADH2 la oxigen, rezultând formarea apei.
          • Identificați calea electronilor de la NADH la oxigen, rezultând formarea apei.
          • Preziceți dacă energia liberă stocată în gradientul de ion hidrogen neechilibrat este suficientă pentru a sintetiza ATP din transportul a 3 protoni.
          • Descrieți modul în care glicoliza și gluconeogeneza sunt reglementate în mod coordonat prin detectarea nivelurilor de energie din celulă.
          • Descrieți modul în care aminoacizii selectați intră pe căile oxidative.
          • Descrieți cuplarea indirectă în sinteza glicogenului și modul în care glicogen sintaza este controlată de fosforilarea proteinelor.
          • Descrieți transducția semnalului mediată de receptor și explicați rolul proteinelor G și al adenil ciclazei.
          • Explicați cum poate fi sintetizată glucoza din piruvat.
          • Explicați cum este controlată degradarea glicogenului de către glicogen fosforilaza prin fosforilarea proteinelor.
          • Explicați modul în care fosforilarea hormonală controlată a enzimelor afectează nivelurile de fructoză 2,6 fosfat (F-26-P).
          • Explicați modul în care dizaharidele zaharoză și lactoză intră în glicoliză.
          • Explicați rolul fiziologic al hormonilor epinefrină, glucagon și insulină.
          • Explicați rolul protein kinazelor și fosfatazelor în reglarea funcției enzimei.
          • Exprimați modul în care metabolismul glicogenului și glucozei în ficat afectează cererea de glucoză a organismului și a celulei hepatice.
          • Identificați rolul fosfofructozei kinazei și fructozei-1,6-bisfosfatazei în căile gluconeogenezei.
          • Indicați numărul de pași din glicoliză care sunt prea nefavorabili din punct de vedere energetic pentru a fi inversați în gluconeogeneză și descrieți modul în care pașii sunt inversați.
          • Recunoașteți structura glicogenului.
          • Specificați modul în care grăsimile (trigliceridele) sunt metabolizate prin oxidarea acizilor grași.
          • Specificați numărul de pași în glicoliză cu energii libere Gibbs care sunt aproape de zero și pot fi inversate în gluconeogeneză.
          • Rezumați modul în care fructoza 2,6, nivelurile de fosfați reglează glicoliza și gluconeogeneza.
          • Spuneți cum pot fi încorporați grăsimile atomii de carbon din consumul excesiv al oricărei surse alimentare.

          Proteine: Funcții, structură, proprietăți și clasificare

          Să facem un studiu aprofundat al proteinelor. După ce citiți acest articol, veți afla despre: 1. Funcțiile proteinelor 2. Structurile proteinelor 3. Proprietățile proteinelor și 4. Clasificarea proteinelor.

          Proteinele sunt compuși organici cu azot cu greutate moleculară mare care joacă un rol vital sau primar în organismele vii. Acestea sunt formate din 20 de aminoacizi standard.

          Funcțiile proteinelor:

          Principalele funcții ale proteinelor din corpul uman sunt:

          1. Acestea servesc ca unități de construire a corpului, de exemplu, proteine ​​musculare.

          2. Oferă sprijin și protecție diferitelor țesuturi, de exemplu, colagen și cheratină.

          3. Toate reacțiile chimice din organism sunt catalizate de enzime proteice, de exemplu, tripsina.

          4. Transportă diverse molecule și ioni de la un organ la altul, de exemplu, hemoglobina, albumina serică.

          5. Depozitează și furnizează substanțe nutritive, de exemplu, cazeină din lapte, ovalbumină.

          6. Apără organismul de organisme străine dăunătoare, de exemplu, imunoglobulină și fibrele 82.

          7. Ajută la reglarea activității celulare sau fiziologice, de exemplu, hormoni, și anume, insulină, GH.

          Structuri ale proteinelor:

          Structura primară a proteinelor:

          Structura primară a proteinelor se referă la numărul total de aminoacizi și secvența lor în acea proteină specială.

          Un număr fix de aminoacizi sunt aranjați într-o anumită secvență. Secvența aminoacizilor din proteină determină rolul său biologic. Diferite proteine ​​au secvențe diferite. Prin urmare, studiul numărului total și al secvenței de aminoacizi dintr-o proteină este studiul structurii sale primare.

          Structura primară diferențiază proteina normală de cea anormală. Hemoglobina normală pentru adulți (HbA) este formată din 2 lanțuri α și 2 lanțuri β. Fiecare lanț α are 141 aminoacizi și fiecare lanț β are 146 aminoacizi dispuși într-o secvență specifică. Orice modificare a secvenței are ca rezultat o hemoglobină anormală. Ca și în hemoglobina cu celule secera (HbS), aminoacidul valină este prezent în poziția a 6-a lanțului P în loc de acid glutamic în hemoglobina normală.

          Structura secundară a proteinelor:

          Se referă la răsucirea lanțului polipeptidic într-o formă elicoidală.

          Se găsesc trei tipuri de structuri elicoidale:

          α înseamnă prima, iar structura descrisă mai jos a fost prima dintre structurile elicoidale care a fost descoperită, cunoscută sub denumirea de helix alfa (α).

          Caracteristicile principale ale acestei structuri sunt următoarele:

          eu. Aici polipeptida este răsucită sau înfășurată pentru a forma o structură elicoidală dreaptă.

          ii. Distanța dintre fiecare rotație a bobinei este de 5,4 Å.

          iii. Există 3,6 aminoacizi pe rând.

          iv. Grupurile & # 8216R & # 8217 sunt văzute ieșind din helix.

          v. Există legături de hidrogen intra-lanț, în care hidrogenul grupei -NH se combină cu oxigenul grupei -CO a celui de-al patrulea aminoacid din spatele său. Deci, fiecare grup peptidic participă la legarea hidrogenului.

          vi. Acest tip de structură se găsește în multe proteine ​​în combinație cu alte structuri. Structura pură a helixului este văzută în proteina părului, adică cheratina.

          β înseamnă a doua și structura descrisă mai jos a fost a doua descoperire după α helix.

          Caracteristicile principale ale acestei structuri sunt:

          eu. Aici lanțul nu este elicoidal, ci în zigzag.

          ii. Distanța dintre fiecare viraj este de 7 Å.

          iii. Lanțurile polipeptidice sunt dispuse unul lângă altul sub formă de pliuri.

          iv. Există legături de hidrogen între lanțuri între lanțuri și fiecare grupă peptidică participă la legarea de hidrogen.

          Lanțurile sunt antiparalele între ele.

          Folds back on itself in reverse direction of the chain.

          Tertiary Structure of Proteins:

          The helical form of polypeptide folds into spherical, globular, ellipsoidal or other conformation, which is called the tertiary structure of proteins. This folding is necessary for the biological activity of the proteins. e.g., enzymes, immunoglobulin’s.

          The tertiary conformation is maintained by four types of bonds:

          Formed between hydrogen and an electronegative atom like oxygen or nitrogen in the ‘R’ group of amino acids.

          Formed between acidic (glutamic and aspartic) and basic (arginine, lysine or histidine) amino acids.

          This is a strong bond formed between the sulphahydryl groups of two cysteine amino acids. The resultant dimer structure formed is known as cystine (an amino acid found in proteins only and not in free form).

          4. Hydrophobic interactions:

          The ‘R’ groups of the hydrophobic amino acids aggregate together in the centre away from water, thereby developing a force of attraction between each “R” group and a force of repulsion from the water and these interactions are known as hydrophobic interactions.

          Quaternary Structure of Proteins:

          Quaternary structure is exhibited by oligomeric proteins.

          Are those which have two or more polypeptide chains.

          Quaternary structure refers to the type of arrangement of the polypeptides in an oligomeric protein. These polypeptides are held together by either hydrogen bonds, ionic bonds or Vander Waals’ forces, e.g., Hemoglobin has four polypeptide chains which are arranged in a particular fashion that is referred to the quaternary structure of hemoglobin.

          The Quaternary structure of hemoglobin describes that it is made up of four polypeptide chains two of which are α (α1 & α2) and the other two are β (β1 & β2). The two alpha chains are opposite to each other and adjacent to each β-chain. The α chains and the β chains are linked together by salt bridges.

          Structure function relationship in proteins:

          Hemoglobin plays a vital role in transport of oxygen from the lungs to the peripheral tissues and transport of carbon dioxide from the tissue to the lungs.

          There are three types of normal hemoglobin with the following polypeptides:

          (1) Adult hemoglobin (Hb A) has 2α2β chains.

          (2) Foetal hemoglobin (Hb F) has 2α2γ chains.

          (3) Minor adult hemoglobin (Hb A1) has 2α2δ chains.

          The number of amino acids in α chains is 141 amino acids and the other chains, i.e., β, γ & δ chains have 146 amino acids. These chains are differentiated based upon the difference in the sequence of arrangement of the amino acids in the chains. The quaternary structure of hemoglobin creates a cavity in between the tetramer in which 2, 3, diphosphoglycerate (DPG or BPG) is present forming a salt bridge with the amino terminal of β-chain that stabilizes the hemoglobin thereby lowering the affinity to oxygen.

          In the lungs, the partial pressure of oxygen is high which results in binding of O2 to one of the chains of Hb thereby rupturing the salt bridges between the four subunits. Subsequent oxygen binding (sigmoid curve of Hb-O9 association) is facilitated by rupture of the salt bridges altering secondary, tertiary and quaternary structures thus allowing rotation of one α/β subunit with respect to another α/β chain thereby compressing the tetramer and release of DPG. This results in increasing its affinity towards oxygen (the R state of Hb).

          In the peripheral tissues, CO2 binds with the a-amino group of the amino terminal with its conversion from positive to negative charge which favours salt bridge formation between the polypeptide chains with return to the deoxy state (T-state), i.e., release of oxygen from Hb. Release of O2 from the Hb is also facilitated by binding of DPG to the tetramer.

          When a person takes off on a flight, the aero plane slowly rises in altitude resulting in lowering of the O2 tension due to which oxygenation of Hb is not possible. Thus the person feels hypoxic, but the physiological mechanism of the body starts decreasing the production of DPG, due to which Hb can bind the oxygen even at lower pressure of oxygen.

          Therefore, when the aero plane reaches the maximum altitude and stays stable, the person feels comfortable. When Hb reaches the tissues DPG level increases enhancing release of oxygen. Similarly, the above process reverses, when a person dives deep into the sea. The high O2 pressure results in increased production of DPG facilitating oxygenation of Hb in the lungs and deoxygenating in the peripheral tissues.

          Properties of Proteins:

          1. Denaturation:

          Partial or complete unfolding of the native (natural) conformation of the polypeptide chain is known as denaturation. This is caused by heat, acids, alkalies, alcohol, acetone, urea, beta- mercaptoethanol.

          2. Coagulation:

          When proteins are denatured by heat, they form insoluble aggregates known as coagulum. All the proteins are not heat coagulable, only a few like the albumins, globulins are heat coagulable.

          3. Isoelectric pH (pH 1 ):

          The pH at which a protein has equal number of positive and negative charges is known as isoelectric pH. When subjected to an electric field the proteins do not move either towards anode or cathode, hence this property is used to isolate proteins. The proteins become least soluble at pH I and get precipitated. The pH I of casein is 4.5 and at this pH the casein in milk curdles producing the curd.

          4. Molecular Weights of Proteins:

          The average molecular weight of an amino acid is taken to be 110. The total number of amino acids in a protein multiplied by 110 gives the approximate molecular weight of that protein. Different proteins have different amino acid composition and hence their molecular weights differ. The molecular weights of proteins range from 5000 to 10 9 Daltons. Experimentally the molecular weight can be determined by methods like gel filtration, PAGE, ultra centrifugation or viscosity measurements.

          Classification of Proteins:

          Proteins are classified based upon:

          (2) Their structural complexity.

          A. Classification Based upon Solubility:

          On the basis of their solubility in water, proteins are classified into:

          These are insoluble in water. They include the structural proteins. They have supportive function (e.g., collagen) and/or protective function (e.g., hair keratin and fibrin).

          They are soluble in water. They include the functional proteins, e.g., enzymes, hemoglobin, etc.

          B. Classification Based upon Structural Complexity:

          On the basis of their structural complexity they are further divided into:

          Proteins which are made up of amino acids only are known as simple proteins.

          They are further sub-divided into:

          They are water soluble, heat coagulable and are precipitated on full saturation with ammonium sulphate, e.g., serum albumin, lactalbumin and ovalbumin.

          They are insoluble in water, but soluble in dilute salt solutions. They are heat coagulable and precipitate on half-saturation with ammonium sulphate, e.g., serum globulin and ovo-globulin.

          They are insoluble in water and neutral solvents. Soluble in dilute acids and alkalies. They are coagulated by heat, e.g., glutelin of wheat.

          Water insoluble but soluble in 70% alcohol, e.g., gliadin of wheat, proteins of corn, barley, etc.

          Water soluble, basic in nature due to the presence of arginine and lysine, found in nucleus. They help in DNA packaging in the cell. They form the protein moiety of nucleoprotein.

          Water soluble, basic in nature, not-heat coagulable. Found in sperm cells, hence component of sperm nucleoprotein.

          They are water soluble, non-heat coagulable. e.g., globin of haemoglobin.

          (h) Albuminoids or scleroproteins:

          Insoluble in all neutral solvents, dilute acids or alkalies, e.g., keratin of hair and proteins of bone and cartilage.

          2. Conjugated proteins:

          Proteins which are made up of amino acids and a non-amino acid/protein substance called the prosthetic group are known as conjugated proteins.

          The various types of conjugated proteins are:

          (A) Chromo proteins:

          Here the non-protein part is a coloured compound in addition to the protein part. Ex. Haemoglobin has heme as the prosthetic group and cytochromes also have heme.

          (b) Nucleoproteins:

          These proteins are bound to nucleic acids, e.g., chromatin (histones + nucleic acids).

          (c) Glycoproteins:

          When a small amount of carbohydrate is attached to a protein it is known as glycoproteins, e.g., mucin of saliva. (Note: Glycoproteins have major amounts of protein and some amount of carbohydrates and proteoglycans contain major amounts of carbohydrates and little amount of proteins).

          (d) Pbosphoprotein:

          Phosphoric acid is present with the protein. Ex. Milk casein and egg yolk (vitellin).

          Proteins in combination with lipids, e.g., LDL, HDL.

          (f) Metalloproteins:

          They contain metal ion in addition to the amino acids, e.g., hemoglobin (iron), ceruloplasmin (copper).

          3. Derived proteins:

          They are the proteins of low molecular weight produced from large molecular weight proteins by the action of heat, enzymes or chemical agents.

          Proteins → Proteans → Proteoses → Peptones → Peptides → Amino acids


          Referințe

          Cooper, S. et al. Natură 466, 756–760 (2010).

          Alford, R. F. et al. J. Chem. Theory Comput. 13, 3031–3048 (2017).

          Farley, P. C. Biochimie. Mol. Biol. Educ. 41, 56–57 (2013).

          Franco, J. J. Chem. Educ. 89, 1543–1546 (2012).

          Stockman, B. J. et al. J. Chem. Educ. 91, 451–454 (2014).

          Achterman, R. R. J. Microbiol. Biol. Educ. 20, 20.3.63 (2019).

          Dsilva, L. et al. Biochimie. Mol. Biol. Educ. 47, 133–139 (2019).


          Molecular Biology Resources

          Good work on your investigations of the AKT-1 gene in the yeast cells. Aren&rsquot transgenic organisms great? So it looks like organisms with the mutation can only survive in high potassium environments. Interesting &hellip

          I found out some additional information about the AKT-1 mutation that you may find interesting. The other research group that I mentioned before has discovered that the AKT-1 gene codes for a protein that acts as a channel in the cell membrane. The channel lets ions in and out of the cell, probably potassium in this case.

          I enclosed a PowerPoint presentation that explains how proteins are constructed from amino acids chains. Some of the most exciting discoveries in science have been in the field of proteomics, the study of protein structure and function. It turns out that in 2003, a Nobel Prize was given to a researcher who was working on the same gene that we are looking at right now. From the PowerPoint presentation, you will see that the different levels of protein structure greatly affect the way that a protein functions.

          I just can&rsquot seem to figure out what would cause the mutation of the AKT-1 gene to be such a problem for our plants. See if you can come up with an answer to the question based on the information in the attached presentation and lab activity. Please write back as soon as you come up with an idea. Make sure to support you idea with ideas from your lab and the PowerPoint! Thanks again for your help!


          Module 4: Protein Structure - Biology

          The primary types and functions of proteins are listed in Table 1.

          Table 1. Protein Types and Functions
          Tip Exemple Funcții
          Digestive Enzymes Amylase, lipase, pepsin, trypsin Help in digestion of food by catabolizing nutrients into monomeric units
          Transport Hemoglobin, albumin Carry substances in the blood or lymph throughout the body
          Structural Actin, tubulin, keratin Construct different structures, like the cytoskeleton
          Hormoni Insulin, thyroxine Coordinate the activity of different body systems
          Defense Immunoglobulins Protect the body from foreign pathogens
          Contractile Actin, myosin Effect muscle contraction
          Depozitare Legume storage proteins, egg white (albumin) Provide nourishment in early development of the embryo and the seedling

          Two special and common types of proteins are enzymes and hormones. Enzime, which are produced by living cells, are catalysts in biochemical reactions (like digestion) and are usually complex or conjugated proteins. Each enzyme is specific for the substrate (a reactant that binds to an enzyme) it acts on. The enzyme may help in breakdown, rearrangement, or synthesis reactions. Enzymes that break down their substrates are called catabolic enzymes, enzymes that build more complex molecules from their substrates are called anabolic enzymes, and enzymes that affect the rate of reaction are called catalytic enzymes. It should be noted that all enzymes increase the rate of reaction and, therefore, are considered to be organic catalysts. An example of an enzyme is salivary amylase, which hydrolyzes its substrate amylose, a component of starch.

          Hormoni are chemical-signaling molecules, usually small proteins or steroids, secreted by endocrine cells that act to control or regulate specific physiological processes, including growth, development, metabolism, and reproduction. For example, insulin is a protein hormone that helps to regulate the blood glucose level.

          Proteinele au diferite forme și greutăți moleculare, unele proteine ​​au formă globulară, în timp ce altele sunt fibroase în natură. De exemplu, hemoglobina este o proteină globulară, dar colagenul, găsit în pielea noastră, este o proteină fibroasă. Protein shape is critical to its function, and this shape is maintained by many different types of chemical bonds. Changes in temperature, pH, and exposure to chemicals may lead to permanent changes in the shape of the protein, leading to loss of function, known as denaturation. All proteins are made up of different arrangements of the same 20 types of amino acids.

          In Summary: Function of Proteins

          Proteins are a class of macromolecules that perform a diverse range of functions for the cell. They help in metabolism by providing structural support and by acting as enzymes, carriers, or hormones. The building blocks of proteins (monomers) are amino acids. Each amino acid has a central carbon that is linked to an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and an R group or side chain. There are 20 commonly occurring amino acids, each of which differs in the R group. Each amino acid is linked to its neighbors by a peptide bond. Un lanț lung de aminoacizi este cunoscut sub numele de polipeptidă.

          Proteins are organized at four levels: primary, secondary, tertiary, and (optional) quaternary. Structura primară este secvența unică de aminoacizi. The local folding of the polypeptide to form structures such as the α helix and β-pleated sheet constitutes the secondary structure. The overall three-dimensional structure is the tertiary structure. When two or more polypeptides combine to form the complete protein structure, the configuration is known as the quaternary structure of a protein. Protein shape and function are intricately linked any change in shape caused by changes in temperature or pH may lead to protein denaturation and a loss in function.


          NSP-Cas protein structures reveal a promiscuous interaction module in cell signaling

          Members of the novel SH2-containing protein (NSP) and Crk-associated substrate (Cas) protein families form multidomain signaling platforms that mediate cell migration and invasion through a collection of distinct signaling motifs. Members of each family interact via their respective C-terminal domains, but the mechanism of this association has remained enigmatic. Here we present the crystal structures of the C-terminal domain from the NSP protein BCAR3 and the complex of NSP3 with p130Cas. BCAR3 adopts the Cdc25-homology fold of Ras GTPase exchange factors, but it has a 'closed' conformation incapable of enzymatic activity. The structure of the NSP3–p130Cas complex reveals that this closed conformation is instrumental for interaction of NSP proteins with a focal adhesion-targeting domain present in Cas proteins. This enzyme-to-adaptor conversion enables high-affinity, yet promiscuous, interactions between NSP and Cas proteins and represents an unprecedented mechanistic paradigm linking cellular signaling networks.


          Priveste filmarea: 6. Structura secundara a proteinelor (Ianuarie 2022).