Informație

Ce înseamnă (-) în numele moleculei?


Citesc un text (cerere de cumpărare) care are următorul rând.

(-) - Norepinefrina

Ce înseamnă semnul minus în față care este în paranteză? Este acesta un fel de mod standard de a descrie sarcina moleculei sau ceva? Sau acesta este felul cuiva de a reprezenta altceva? Sau asta nu înseamnă nimic?


Semnul minus dintre paranteze indică aici rotația optică, (+) înseamnă că molecula rotește lumina polarizată liniară în sensul acelor de ceasornic, (-) înseamnă că se rotește în sens invers acelor de ceasornic. De obicei, ați scrie exact care este stereoizomerul (R sau S), care este, în general, informațiile mai utile.

Următoarele sunt toate denumirile valide pentru stereoizomerul natural al noradrenalinei:

  • D-noradrenalina
  • D - (-) - noradrenalină
  • (R) -norepinefrina
  • (R) - (-) - noradrenalină

Aș recomanda să aruncați o privire asupra conceptului de Chiralitate dacă nu sunteți deja familiarizați cu acesta.


Moleculă

A moleculă este un grup neutru din punct de vedere electric, format din doi sau mai mulți atomi, ținuți împreună prin legături chimice. [4] [5] [6] [7] [8] Moleculele se disting de ioni prin lipsa lor de încărcare electrică.

În fizica cuantică, chimia organică și biochimie, distincția de ioni este eliminată și moleculă este adesea folosit atunci când se referă la ioni poliatomici.

În teoria cinetică a gazelor, termenul moleculă este adesea utilizat pentru orice particulă gazoasă indiferent de compoziția sa. Acest lucru încalcă definiția pe care o conține o moleculă două sau mai multe atomi, deoarece gazele nobile sunt atomi individuali. [9]

O moleculă poate fi homonucleară, adică este formată din atomi ai unui singur element chimic, ca și în cazul a doi atomi din molecula de oxigen (O2) sau poate fi heteronuclear, un compus chimic compus din mai multe elemente, ca și în cazul apei (doi atomi de hidrogen și un atom de oxigen H2O).

Atomii și complexele conectate prin interacțiuni non-covalente, cum ar fi legăturile de hidrogen sau legăturile ionice, nu sunt de obicei considerate molecule unice. [10]

Moleculele ca componente ale materiei sunt comune. De asemenea, ele alcătuiesc majoritatea oceanelor și atmosferei. Majoritatea substanțelor organice sunt molecule. Substanțele vieții sunt molecule, de ex. proteine, aminoacizii din care sunt compuși, acizii nucleici (ADN și amp ARN), zaharuri, carbohidrați, grăsimi și vitamine. Mineralele nutritive de obicei nu sunt molecule, de ex. sulfat de fier.

Cu toate acestea, majoritatea substanțelor solide familiare de pe Pământ nu sunt formate din molecule. Acestea includ toate mineralele care alcătuiesc substanța Pământului, sol, murdărie, nisip, argilă, pietricele, roci, bolovani, roca de bază, interiorul topit și miezul Pământului. Toate acestea conțin multe legături chimice, dar sunt nu realizate din molecule identificabile.

Nici o moleculă tipică nu poate fi definită pentru săruri și nici pentru cristale covalente, deși acestea sunt adesea compuse din celule unitare repetitive care se extind fie într-un plan, de ex. grafen sau tridimensional de ex. diamant, cuarț, clorură de sodiu. Tema structurii unitare-celulare repetate este valabilă și pentru majoritatea metalelor care sunt faze condensate cu legături metalice. Astfel, metalele solide nu sunt formate din molecule.

În pahare, care sunt solide care există într-o stare dezordonată vitroasă, atomii sunt ținuți împreună prin legături chimice fără prezența unei molecule definibile și nici cu regularitatea structurii repetitive-celulare care caracterizează sărurile, cristalele covalente și metale.


Exemple de molecule polare

Cea mai importantă moleculă polară de pe Pământ este apa. După cum se vede în imaginea de mai jos, apa este o moleculă polară datorită electronegativității puternice a atomului de oxigen. Acest lucru forțează majoritatea electronilor către partea moleculei unde este prezent oxigenul, creând o zonă foarte negativă. Cealaltă parte a moleculei devine mai pozitivă, datorită protonilor atomilor de hidrogen. Polaritatea acestei molecule poate crea un număr imens de reacții în mediu. Poate dizolva ionii și alte molecule polare și poate crea legături de hidrogen temporare cu alte molecule de apă. Deoarece apa este o moleculă polară care poate interacționa cu alte molecule de apă, creează o structură mai stabilă. Acest lucru permite apei să aibă un nivel ridicat capacitate termică, sau capacitatea de a stoca energia căldurii în aceste legături. Deși este nevoie de multă energie pentru a încălzi apa, rămâne, de asemenea, cald pentru o perioadă mai lungă de timp decât majoritatea lichidelor. Aceasta face parte din motivul pentru care viața este posibilă pe Pământ, deoarece apa poate transporta căldura către regiunile planului care primesc puțină energie solară.


Cuprins

Unele forme de biologie chimică încearcă să răspundă la întrebări biologice prin sondarea directă a sistemelor vii la nivel chimic. Spre deosebire de cercetările care utilizează biochimie, genetică sau biologie moleculară, în care mutageneza poate oferi o nouă versiune a organismului, celulei sau biomoleculei de interes, sistemele de sonde de biologie chimică in vitro și in vivo cu molecule mici care au fost proiectate pentru un scop specific sau identificate pe baza screening-ului biochimic sau celular (a se vedea genetică chimică).

Biologia chimică este una dintre mai multe științe interdisciplinare care tind să difere de domeniile mai vechi, reducționiste și ale căror obiective sunt realizarea unei descrieri a holismului științific. Biologia chimică are rădăcini științifice, istorice și filosofice în chimia medicinală, chimia supramoleculară, chimia bioorganică, farmacologia, genetica, biochimia și ingineria metabolică.

Tehnici de îmbogățire pentru proteomică Edit

Biologii chimici lucrează pentru a îmbunătăți proteomica prin dezvoltarea de strategii de îmbogățire, etichete de afinitate chimică și noi sonde. Probele pentru proteomică conțin adesea multe secvențe peptidice și secvența de interes poate fi foarte reprezentată sau cu abundență redusă, ceea ce creează o barieră pentru detectarea lor. Metodele de biologie chimică pot reduce complexitatea probelor prin îmbogățirea selectivă folosind cromatografia de afinitate. Aceasta implică vizarea unei peptide cu o caracteristică distinctivă, cum ar fi o etichetă de biotină sau o modificare post-translațională. [1] Au fost dezvoltate metode care includ utilizarea de anticorpi, lectine pentru captarea glicoproteinelor și ioni metalici imobilizați pentru captarea peptidelor fosforilate și substraturi enzimatice pentru captarea enzimelor selectate.

Sonde enzimatice Edit

Pentru a investiga activitatea enzimatică spre deosebire de proteina totală, reactivii pe bază de activitate au fost dezvoltați pentru a marca forma enzimatic activă a proteinelor (vezi Proteomica bazată pe activitate). De exemplu, inhibitori ai serinei hidrolazei și cisteinei au fost transformați în inhibitori ai sinuciderii. [2] Această strategie îmbunătățește capacitatea de a analiza selectiv elementele constitutive cu abundență redusă prin direcționare directă. [3] Activitatea enzimatică poate fi, de asemenea, monitorizată prin substrat convertit. [4] Identificarea substraturilor enzimatice este o problemă cu dificultăți semnificative în proteomică și este vitală pentru înțelegerea căilor de transducție a semnalului în celule. O metodă care a fost dezvoltată folosește kinaze „sensibile la analog” pentru a eticheta substraturi folosind un analog ATP nenatural, facilitând vizualizarea și identificarea printr-un mâner unic. [5]

Glicobiologie Edit

În timp ce ADN-ul, ARN-ul și proteinele sunt toate codificate la nivel genetic, glicanii (polimerii de zahăr) nu sunt codificați direct din genom și sunt disponibile mai puține instrumente pentru studiul lor. Glicobiologia este, prin urmare, o zonă de cercetare activă pentru biologii chimici. De exemplu, celulele pot fi furnizate cu variante sintetice de zaharuri naturale pentru a le testa funcția. Grupul de cercetare al lui Carolyn Bertozzi a dezvoltat metode pentru reacția specifică a moleculelor la suprafața celulelor prin zaharuri sintetice. [6]

Chimie combinatorie Edit

Biologii chimici au folosit sinteza automatizată a diverselor biblioteci de molecule mici pentru a efectua analize de mare viteză ale proceselor biologice. Astfel de experimente pot duce la descoperirea unor molecule mici cu proprietăți antibiotice sau chimioterapeutice. Aceste abordări chimice combinatorii sunt identice cu cele utilizate în disciplina farmacologiei.

Angajarea biologiei Edit

Multe programe de cercetare sunt, de asemenea, axate pe utilizarea biomoleculelor naturale pentru a îndeplini sarcini biologice sau pentru a sprijini o nouă metodă chimică. În acest sens, cercetătorii în biologie chimică au arătat că ADN-ul poate servi drept șablon pentru chimia sintetică, proteinele auto-asamblabile pot servi ca schelă structurală pentru noi materiale, iar ARN-ul poate fi dezvoltat in vitro pentru a produce o nouă funcție catalitică. În plus, moleculele sintetice heterobifuncționale (pe două fețe), cum ar fi dimerizatoarele sau PROTAC-urile, reunesc două proteine ​​în interiorul celulelor, care pot induce sintetic noi funcții biologice importante, cum ar fi degradarea proteinelor vizate. [7]

Sinteza peptidelor Edit

Sinteza chimică a proteinelor este un instrument valoros în biologia chimică, deoarece permite introducerea de aminoacizi nenaturali, precum și încorporarea specifică a reziduurilor de „modificări posttranslaționale”, cum ar fi fosforilarea, glicozilarea, acetilarea și chiar ubiquitinarea. Aceste capabilități sunt valoroase pentru biologii chimici, deoarece aminoacizii nenaturali pot fi folosiți pentru a testa și modifica funcționalitatea proteinelor, în timp ce modificările post-translaționale sunt cunoscute pentru a regla structura și activitatea proteinelor. Deși au fost dezvoltate tehnici strict biologice pentru a atinge aceste scopuri, sinteza chimică a peptidelor are adesea o barieră tehnică și practică mai mică în obținerea unor cantități mici de proteină dorită.

Pentru a face lanțuri polipeptidice de dimensiuni proteice prin fragmentele mici de peptide realizate prin sinteză, biologii chimici folosesc procesul de ligare chimică nativă. [8] Ligarea chimică nativă implică cuplarea unui tioester C-terminal și a unui reziduu de cisteină N-terminal, rezultând în cele din urmă formarea unei legături amide „native”. Alte strategii care au fost utilizate pentru ligarea fragmentelor de peptide folosind chimia de transfer a acilului introdusă mai întâi cu ligatura chimică nativă includ ligarea proteinelor exprimate, [9] tehnici de sulfurare / desulfurare, [10] și utilizarea de auxiliari tiolici amovibili. [11] Ligarea proteinei exprimate permite instalarea biotehnologică a tioesterului C-terminal folosind inteine, permițând astfel apendicele unei peptide N-terminale sintetice la porțiunea C-terminală produsă recombinant. Atât tehnicile de sulfurare / desulfurare, cât și utilizarea de auxiliari tiolici amovibili implică instalarea unei porțiuni sintetice tiol pentru a realiza chimia standard a ligaturii chimice native, urmată de îndepărtarea auxiliarului / tiolului.

Evoluție regizată Edit

Un obiectiv principal al ingineriei proteinelor este proiectarea de noi peptide sau proteine ​​cu structura și activitatea chimică dorite. Deoarece cunoștințele noastre despre relația dintre secvența primară, structura și funcția proteinelor sunt limitate, proiectarea rațională a proteinelor noi cu activități tehnice este extrem de provocatoare. În evoluția dirijată, ciclurile repetate de diversificare genetică, urmate de un proces de screening sau selecție, pot fi utilizate pentru a imita selecția naturală în laborator pentru a proiecta noi proteine ​​cu o activitate dorită. [12]

Există mai multe metode pentru crearea de biblioteci mari de variante de secvență. Printre cele mai utilizate sunt supunerea ADN-ului la radiații UV sau mutageni chimici, PCR predispuse la erori, codoni degenerați sau recombinație. [13] [14] Odată ce se creează o bibliotecă mare de variante, se folosesc tehnici de selecție sau screening pentru a găsi mutanți cu atributul dorit. Tehnicile comune de selecție / screening includ FACS, [15] afișare mARN, [16] afișare a fagilor și in vitro compartimentare. [17] Odată găsite variante utile, secvența lor de ADN este amplificată și supusă unor runde suplimentare de diversificare și selecție.

Dezvoltarea metodelor de evoluție direcționată a fost onorată în 2018 cu acordarea Premiului Nobel pentru chimie Frances Arnold pentru evoluția enzimelor, iar George Smith și Gregory Winter pentru afișarea fagilor. [18]

Reacții bioortogonale Edit

Marcarea cu succes a unei molecule de interes necesită o funcționalizare specifică a acelei molecule pentru a reacționa chemospecific cu o sondă optică. Pentru ca un experiment de etichetare să fie considerat robust, această funcționalizare trebuie să perturbe minim sistemul. [19] Din păcate, aceste cerințe sunt adesea greu de îndeplinit. Multe dintre reacțiile disponibile în mod normal pentru chimiștii organici în laborator nu sunt disponibile în sistemele vii. Reacțiile sensibile la apă și redox nu ar continua, reactivii predispuși la atac nucleofil nu ar oferi nicio chemospecificitate și orice reacții cu bariere cinetice mari nu ar găsi suficientă energie în mediul relativ scăzut de căldură al unei celule vii. Astfel, chimiștii au dezvoltat recent un grup de chimie bioortogonală care se desfășoară chimiospecific, în ciuda mediului de distragere a materialelor reactive in vivo.

Cuplarea unei sonde la o moleculă de interes trebuie să aibă loc într-un interval de timp rezonabil scurt, prin urmare, cinetica reacției de cuplare ar trebui să fie extrem de favorabilă. Chimia clicurilor este potrivită pentru a umple această nișă, deoarece reacțiile la clic sunt rapide, spontane, selective și cu randament ridicat. [20] Din păcate, cea mai faimoasă „reacție de clic”, o cicditionă [3 + 2] între o azidă și un alchin aciclic, este catalizată de cupru, ceea ce reprezintă o problemă serioasă pentru utilizare. in vivo datorită toxicității cuprului. [21] Pentru a ocoli necesitatea unui catalizator, laboratorul Carolyn R. Bertozzi a introdus tulpina inerentă în speciile de alchină utilizând un alchin ciclic. În special, ciclooctina reacționează cu azido-molecule cu vigoare distinctă. [22]

Cea mai comună metodă de instalare a reactivității bioortogonale într-o biomoleculă țintă este prin etichetarea metabolică. Celulele sunt scufundate într-un mediu în care accesul la nutrienți este limitat la analogi modificați sintetic de combustibili standard, cum ar fi zaharurile. În consecință, aceste biomolecule modificate sunt încorporate în celule în același mod ca și metaboliții nemodificați. O sondă este apoi încorporată în sistem pentru a imagina soarta biomoleculelor modificate. Alte metode de funcționalizare includ inserarea enzimatică a azidelor în proteine ​​[23] și sintetizarea fosfolipidelor conjugate cu ciclooctine. [24]

Descoperirea biomoleculelor prin metagenomică Edit

Progresele tehnologiilor moderne de secvențiere de la sfârșitul anilor 1990 au permis oamenilor de știință să investigheze ADN-ul comunităților de organisme din mediul lor natural („eDNA”), fără a cultiva specii individuale în laborator. Această abordare metagenomică le-a permis oamenilor de știință să studieze o selecție largă de organisme care nu erau caracterizate anterior din cauza unei condiții de creștere incompetente. Sursele eADN includ soluri, ocean, subsol, izvoare termale, orificii hidrotermale, calote polare, habitate hipersaline și medii cu pH extrem. [25] Dintre numeroasele aplicații ale metagenomiei, cercetători precum Jo Handelsman, Jon Clardy și Robert M. Goodman, au explorat abordări metagenomice către descoperirea moleculelor biologic active, cum ar fi antibioticele. [26]

Strategiile de screening funcționale sau de omologie au fost utilizate pentru a identifica genele care produc molecule bioactive mici. Studiile metagenomice funcționale sunt concepute pentru a căuta fenotipuri specifice care sunt asociate cu molecule cu caracteristici specifice. Studiile metagenomice de omologie, pe de altă parte, sunt concepute pentru a examina genele pentru a identifica secvențele conservate care sunt anterior asociate cu expresia moleculelor biologic active. [27]

Studiile metagenomice funcționale permit descoperirea unor gene noi care codifică molecule biologic active. Aceste teste includ teste de suprapunere a agarului în care antibioticele generează zone de inhibare a creșterii împotriva microbilor testați și teste de pH care pot examina modificarea pH-ului datorită moleculelor nou sintetizate folosind indicatorul de pH pe o placă de agar. [28] Screening-ul expresiei genei indus de substrat (SIGEX), o metodă de screening pentru exprimarea genelor induse de compuși chimici, a fost de asemenea utilizat pentru a căuta gene cu funcții specifice. [28] Studiile metagenomice bazate pe omologie au condus la o descoperire rapidă a genelor care au secvențe omoloage ca gene cunoscute anterior, care sunt responsabile pentru biosinteza moleculelor biologic active. De îndată ce genele sunt secvențiate, oamenii de știință pot compara mii de genomi bacterieni simultan. [27] Avantajul față de testele metagenomice funcționale este că studiile metagenomice de omologie nu necesită un sistem de organism gazdă pentru a exprima metagenomii, astfel această metodă poate economisi timpul petrecut pe analiza genomelor nefuncționale. Acestea au dus, de asemenea, la descoperirea mai multor proteine ​​noi și molecule mici. [29] În plus, un in Silicon examinarea din Global Ocean Metagenomic Survey a găsit 20 de noi cicluri lantibiotice. [30]

Kinases Edit

Modificarea posttranslațională a proteinelor cu grupări fosfat de către kinaze este un pas cheie de reglementare în toate sistemele biologice. Evenimentele de fosforilare, fie fosforilarea prin protein kinaze, fie defosforilarea prin fosfataze, duc la activarea sau dezactivarea proteinelor. Aceste evenimente au un impact asupra reglării căilor fiziologice, ceea ce face ca capacitatea de a diseca și studia aceste căi să fie integrală pentru înțelegerea detaliilor proceselor celulare. Există o serie de provocări - și anume mărimea pură a fosfoproteomului, natura trecătoare a evenimentelor de fosforilare și limitările fizice conexe ale tehnicilor biologice și biochimice clasice - care au limitat progresul cunoașterii în acest domeniu. [31]

Prin utilizarea modulatorilor de molecule mici ale protein kinazelor, biologii chimici au dobândit o mai bună înțelegere a efectelor fosforilării proteinelor. De exemplu, inhibitori de kinază neselectivi și selectivi, cum ar fi o clasă de compuși piridinilimidazolici [32] sunt inhibitori puternici utili în disecția căilor de semnalizare a kinazei MAP. Acești compuși piridinilimidazol funcționează prin vizarea buzunarului de legare ATP. Deși această abordare, precum și abordările conexe, [33] [34] cu ușoare modificări, s-au dovedit eficiente într-o serie de cazuri, acești compuși nu au specificitate adecvată pentru aplicații mai generale. O altă clasă de compuși, inhibitori pe bază de mecanism, combină cunoașterea enzimologiei kinazei cu motivele de inhibare utilizate anterior. De exemplu, un „analog bisubstrat” inhibă acțiunea kinazei prin legarea atât a buzunarului de legare ATP conservat, cât și a unui site de recunoaștere a proteinelor / peptidelor pe kinaza specifică. [35] Grupurile de cercetare au folosit analogi ATP ca sonde chimice pentru a studia kinazele și a identifica substraturile acestora. [36] [37] [38]

Dezvoltarea unor noi mijloace chimice de încorporare a aminoacizilor fosfomimetici în proteine ​​a oferit o perspectivă importantă asupra efectelor evenimentelor de fosforilare. Evenimentele de fosforilare au fost de obicei studiate prin mutarea unui sit de fosforilare identificat (serină, treonină sau tirozină) la un aminoacid, cum ar fi alanina, care nu poate fi fosforilat. Cu toate acestea, aceste tehnici vin cu limitări, iar biologii chimici au dezvoltat modalități îmbunătățite de investigare a fosforilării proteinelor. Prin instalarea fosfoserinei, fosfo-treoninei sau fosimatului analog mimează în proteinele native, cercetătorii sunt capabili să efectueze studii in vivo pentru a investiga efectele fosforilării prin extinderea timpului în care are loc un eveniment de fosforilare, minimizând în același timp efectele adesea nefavorabile ale mutațiilor . Ligarea proteinelor exprimată s-a dovedit a fi tehnici de succes pentru producerea sintetică de proteine ​​care conțin molecule fosfomimetice la ambele capete. [9] În plus, cercetătorii au folosit mutageneză nenaturală a aminoacizilor la locurile vizate dintr-o secvență peptidică. [39] [40]

Progresele în biologia chimică s-au îmbunătățit și în ceea ce privește tehnicile clasice de acțiune a imaginii kinazei. De exemplu, dezvoltarea biosenzorilor peptidici - peptide care conțin fluorofori încorporați au îmbunătățit rezoluția temporală a analizelor de legare in vitro. [41] Una dintre cele mai utile tehnici pentru studierea acțiunii kinazei este transferul de energie prin rezonanță de fluorescență (FRET). Pentru a utiliza FRET pentru studii de fosforilare, proteinele fluorescente sunt cuplate atât la un domeniu de legare la acidul fosfoamino, cât și la o peptidă care poate fi fosforilată. La fosforilarea sau defosforilarea unui peptid substrat, are loc o schimbare conformațională care are ca rezultat o schimbare a fluorescenței. [42] FRET a fost, de asemenea, utilizat în tandem cu microscopia de fluorescență pe viață (FLIM) [43] sau anticorpi conjugați fluorescent și citometrie în flux [44] pentru a oferi rezultate cantitative cu rezoluție temporală și spațială excelentă.

Fluorescență biologică Edit

Biologii chimici studiază adesea funcțiile macromoleculelor biologice folosind tehnici de fluorescență. Avantajul fluorescenței față de alte tehnici rezidă în sensibilitatea sa ridicată, non-invazivitatea, detectarea sigură și capacitatea de a modula semnalul de fluorescență. În ultimii ani, descoperirea proteinei fluorescente verzi (GFP) de către Roger Y. Tsien și alții, sistemele hibride și punctele cuantice au permis evaluarea localizării și funcționării proteinelor mai precis. [45] Se utilizează trei tipuri principale de fluorofori: coloranți organici mici, proteine ​​fluorescente verzi și puncte cuantice. Coloranții organici mici sunt de obicei mai mici de 1 kDa și au fost modificați pentru a crește fotostabilitatea și luminozitatea și pentru a reduce auto-stingerea. Punctele cuantice au lungimi de undă foarte ascuțite, absorbabilitate molară mare și randament cuantic. Atât coloranții organici, cât și coloranții cuantici nu au capacitatea de a recunoaște proteina de interes fără ajutorul anticorpilor, prin urmare trebuie să utilizeze imunomarcare. Proteinele fluorescente sunt codificate genetic și pot fi combinate cu proteina dvs. de interes. O altă tehnică de marcare genetică este sistemul biarsenical tetracysteine, care necesită modificarea secvenței vizate care include patru cisteine, care leagă moleculele biarsenicale permeabile la membrană, coloranții verzi și roșii „FlAsH” și „ReAsH”, cu afinitate picomolară. Atât proteinele fluorescente, cât și tetracisteina biarsenicală pot fi exprimate în celulele vii, dar prezintă limitări majore în expresia ectopică și pot cauza o pierdere a funcției.

Tehnicile fluorescente au fost utilizate pentru a evalua o serie de dinamici proteice, inclusiv urmărirea proteinelor, modificări conformaționale, interacțiuni proteină-proteină, sinteza și rotația proteinelor și activitatea enzimatică, printre altele. Trei abordări generale pentru măsurarea redistribuirii și difuziunii netei proteinelor sunt urmărirea cu particule unice, spectroscopia de corelație și metodele de fotomarcare. În urmărirea cu particule unice, molecula individuală trebuie să fie atât de strălucitoare, cât și suficient de redusă pentru a putea fi urmărită de la un videoclip la altul. Spectroscopia de corelație analizează fluctuațiile de intensitate rezultate din migrarea obiectelor fluorescente în și dinspre un volum mic la focalizarea unui laser. În fotomarcare, o proteină fluorescentă poate fi stinsă într-o zonă subcelulară cu ajutorul unei iluminări locale intense și soarta moleculei marcate poate fi reprezentată direct. Michalet și colegii săi au folosit puncte cuantice pentru urmărirea unei singure particule folosind puncte cuantice biotină în celulele HeLa. [46] Una dintre cele mai bune modalități de a detecta modificările conformaționale ale proteinelor este etichetarea proteinei de interes cu doi fluorofori în imediata apropiere. FRET va răspunde schimbărilor conformaționale interne rezultate din reorientarea unui fluorofor față de celălalt. Se poate utiliza, de asemenea, fluorescența pentru a vizualiza activitatea enzimei, de obicei utilizând o proteomică bazată pe activitate stinsă (qABP). Legarea covalentă a unui qABP la locul activ al enzimei vizate va oferi dovezi directe cu privire la faptul dacă enzima este responsabilă pentru semnal la eliberarea agentului de stingere și recâștigarea fluorescenței. [47]


Biologie moleculara

Editorii noștri vor examina ceea ce ați trimis și vor stabili dacă să revizuiți articolul.

Biologie moleculara, domeniul științei preocupat de studierea structurilor și proceselor chimice ale fenomenelor biologice care implică unitățile de bază ale vieții, moleculele. Domeniul biologiei moleculare este axat în special pe acizi nucleici (de exemplu, ADN și ARN) și proteine ​​- macromolecule care sunt esențiale proceselor vieții - și modul în care aceste molecule interacționează și se comportă în interiorul celulelor. Biologia moleculară a apărut în anii 1930, după ce s-a dezvoltat din domeniile conexe ale biochimiei, geneticii și biofizicii astăzi, rămâne strâns asociată cu aceste domenii.

Au fost dezvoltate diverse tehnici pentru biologia moleculară, deși cercetătorii din domeniu pot folosi, de asemenea, metode și tehnici native geneticii și altor domenii strâns asociate. În special, biologia moleculară încearcă să înțeleagă structura tridimensională a macromoleculelor biologice prin tehnici precum difracția cu raze X și microscopia electronică. Disciplina urmărește în special să înțeleagă baza moleculară a proceselor genetice biologii moleculari hărțuiesc localizarea genelor pe cromozomi specifici, asociază aceste gene cu caracterele particulare ale unui organism și utilizează ingineria genetică (tehnologia ADN-ului recombinant) pentru a izola, secvența și modifica specificații specifice. gene. Aceste abordări pot include, de asemenea, tehnici precum reacția în lanț a polimerazei, Western blot și analiza microarray.

În perioada sa timpurie din anii 1940, domeniul biologiei moleculare a fost preocupat de elucidarea structurii tridimensionale de bază a proteinelor. Cunoașterea tot mai mare a structurii proteinelor la începutul anilor 1950 a permis ca structura acidului dezoxiribonucleic (ADN) - planul genetic găsit în toate viețuitoarele - să fie descrisă în 1953. Cercetări ulterioare au permis oamenilor de știință să dobândească o cunoaștere din ce în ce mai detaliată nu numai a ADN-ului și acid ribonucleic (ARN), dar și a secvențelor chimice din aceste substanțe care instruiesc celulele și virusurile să producă proteine.

Biologia moleculară a rămas o știință pură cu puține aplicații practice până în anii 1970, când au fost descoperite anumite tipuri de enzime care ar putea tăia și recombina segmente de ADN în cromozomii anumitor bacterii. Tehnologia ADN-ului recombinant rezultat a devenit una dintre cele mai active ramuri ale biologiei moleculare, deoarece permite manipularea secvențelor genetice care determină caracterele de bază ale organismelor.


Ce înseamnă (-) în numele moleculei? - Biologie

ramura biologiei care studiază macromoleculele vieții, cum ar fi proteinele, lipoproteinele și acizii nucleici

ramura biologiei studiază manipularea secvenței genetice a ADN-ului

tehnologia manipulării genelor

Princeton's WordNet (0,00 / 0 voturi) Evaluați această definiție:

ramura biologiei care studiază structura și activitatea macromoleculelor esențiale vieții (și mai ales cu rolul lor genetic)

Freebase (0,00 / 0 voturi) Evaluați această definiție:

Biologia moleculară este ramura biologiei care se ocupă de baza moleculară a activității biologice. Acest domeniu se suprapune cu alte domenii ale biologiei și chimiei, în special genetica și biochimia. Biologia moleculară se preocupă în principal de înțelegerea interacțiunilor dintre diferitele sisteme ale unei celule, inclusiv interacțiunile dintre diferitele tipuri de ADN, ARN și biosinteza proteinelor, precum și de învățarea modului în care aceste interacțiuni sunt reglementate. Scriind în Nature în 1961, William Astbury a descris biologia moleculară ca:

Biblioteca Națională de Medicină din SUA (0,00 / 0 voturi) Evaluați această definiție:

O disciplină preocupată de studierea fenomenelor biologice în ceea ce privește interacțiunile chimice și fizice ale moleculelor.


Reactivii pot fi compuși sau amestecuri. În chimia organică, majoritatea sunt molecule organice mici sau compuși anorganici. Exemple de reactivi includ reactivul Grignard, reactivul Tollens, reactivul Fehling, reactivul Collins și reactivul Fenton. Cu toate acestea, o substanță poate fi utilizată ca reactiv fără a avea cuvântul „reactiv” în numele său.

Termenul de reactiv este adesea folosit în locul reactantului, cu toate acestea, un reactiv nu poate fi neapărat consumat într-o reacție așa cum ar fi un reactant. De exemplu, un catalizator este un reactiv, dar nu este consumat în reacție. Un solvent este adesea implicat într-o reacție chimică, dar este considerat un reactiv, nu un reactant.


Moleculă

Poate că anumite rețele genetice și molecule de semnalizare acționează ca indivizi la nivelul celulei, în timp ce altele sunt răspândite între celule.

În mod surprinzător, dacă muștele sunt hrănite cu antioxidanți care neutralizează aceste molecule, nu contează dacă nu mai dorm niciodată.

S-ar putea să parfumeze aerul eliberând molecule mici care miros ca un miros de căpșuni, poate.

Pe măsură ce apa se încălzește, moleculele individuale de apă se mișcă din ce în ce mai repede.

Ionii - molecule care au o sarcină - se mișcă între acești electrozi într-un material numit electrolit.

Fiecare tip de atom și moleculă are propriul său spectru unic, conform regulilor mecanicii cuantice.

Mai exact, vizează o moleculă numită VEGF care trimite semnale care promovează creșterea vaselor de sânge.

Și aceste exemple sunt o moleculă din bomba atomică a internetului.

În schimb, fiecare moleculă de fructoză din zaharoză este legată de o glucoză.

O moleculă de dioxid de carbon captează căldura, căldura radiantă, capătul lung al spectrului.

Pete, după ce a scos ultima moleculă plină de ură, și-a inversat micile sale motoare cu fibră și a început să atragă.

Nu sufletul care ne animă rezistă cu același drept ca fiecare moleculă de oxigen sau azot sau fier?

Proteina străină este modificată prin divizarea moleculei sale în cele mai simple părți și apoi recombinarea lor în forma dorită.

Fiecare moleculă de cromat de argint formează doi ioni de argint atunci când este ionizată.

Acest lucru aduce selenofenul mai asemănător pirolului decât tiofenul, dar grupul -NH- din molecula pirolului este un auxocrom.


Biologia moleculară a cancerului

Procesul prin care celulele normale devin progresiv transformate în malignitate este acum cunoscut că necesită achiziționarea secvențială a mutațiilor care apar ca o consecință a deteriorării genomului. Această deteriorare poate fi rezultatul proceselor endogene, cum ar fi erorile în replicarea ADN-ului, instabilitatea chimică intrinsecă a anumitor baze de ADN sau din atacul radicalilor liberi generați în timpul metabolismului. Deteriorarea ADN-ului poate rezulta și din interacțiunile cu agenți exogeni, cum ar fi radiațiile ionizante, radiațiile UV și agenții cancerigeni chimici. Celulele au dezvoltat mijloace pentru a repara astfel de daune, dar din diferite motive apar erori și se introduc modificări permanente ale genomului, mutații. Unele mutații inactivante apar la gene responsabile de menținerea integrității genomice facilitând achiziționarea de mutații suplimentare. Această analiză urmărește mai întâi să identifice sursele de daune mutaționale, astfel încât să identifice cauzele de bază ale cancerului uman. Prin înțelegerea cauzei, prevenirea poate fi posibilă. The evolution of the normal cell to a malignant one involves processes by which genes involved in normal homeostatic mechanisms that control proliferation and cell death suffer mutational damage which results in the activation of genes stimulating proliferation or protection against cell death, the oncogenes, and the inactivation of genes which would normally inhibit proliferation, the tumor suppressor genes. Finally, having overcome normal controls on cell birth and cell death, an aspiring cancer cell faces two new challenges: it must overcome replicative senescence and become immortal and it must obtain adequate supplies of nutrients and oxygen to maintain this high rate of proliferation. This review examines the process of the sequential acquisition of mutations from the prospective of Darwinian evolution. Here, the fittest cell is one that survives to form a new population of genetically distinct cells, the tumor. This review does not attempt to be comprehensive but identifies key genes directly involved in carcinogenesis and demonstrates how mutations in these genes allow cells to circumvent cellular controls. This detailed understanding of the process of carcinogenesis at the molecular level has only been possible because of the advent of modern molecular biology. This new discipline, by precisely identifying the molecular basis of the differences between normal and malignant cells, has created novel opportunities and provided the means to specifically target these modified genes. Whenever possible this review highlights these opportunities and the attempts being made to generate novel, molecular based therapies against cancer. Successful use of these new therapies will rely upon a detailed knowledge of the genetic defects in individual tumors. The review concludes with a discussion of how the use of high throughput molecular arrays will allow the molecular pathologist/therapist to identify these defects and direct specific therapies to specific mutations.